本文以小麦面筋蛋白(WG)为研究对象,研究蛋白酶限制性酶解和谷氨酰胺转氨酶(TG酶)交联复合改性对小麦面筋蛋白流变性的影响；通过改性前后小麦面筋蛋白结构变化,分析了碱性蛋白酶限制性酶解结合TG酶交联改性小麦面筋蛋白的相关机理；将改性后的小麦面筋蛋白作为填充剂添加到肉丸中,研究其对肉丸耐蒸煮特性的影响；考察了热诱导小麦面筋蛋白凝胶化过程中,蛋白质分子间作用力及结构的变化。主要结论如下：分别通过胰蛋白酶、碱性蛋白酶和中性蛋白酶对小麦面筋蛋白进行限制性酶解,研究限制性酶解和TG酶交联复合改性对小麦面筋蛋白流变性的影响,研究表明：三种复合改性小麦面筋蛋白的储能模量G’分别比TG酶直接处理小麦面筋蛋白提高了31.7%、58.2%和19.6%。研究碱性蛋白酶限制性酶解和TG酶交联复合改性对小麦面筋蛋白结构的影响。研究表明,适当的碱性蛋白酶酶解(水解度DH为0.187%)和TG酶交联使小麦面筋蛋白的热变性温度Tg由54.43℃提高为57.69℃,说明小麦面筋蛋白结构变得更为稳定；SDS-PAGE电泳表明,DH 0.187%的酶解和TG酶交联复合改性后,小麦面筋蛋白生成了分子量更大的多聚体,而过度的水解使得大分子量麦谷蛋白亚基生成了分子量低于31.0 kDa的多肽；游离巯基和表面疏水性测定表明,DH 0.187%的酶解能够使小麦面筋蛋白结构变松散,暴露出更多TG酶作用位点,从而促进TG酶的共价交联；二级结构研究表明,DH 0.187%的酶解使小麦面筋蛋白α-螺旋和β-转角结构含量降低,β-折叠和无规则卷曲结构含量增加,并且α-螺旋与β-折叠的比例由0.608降为0.544,说明小麦面筋蛋白结构的韧性增加；扫描电镜结果表明,碱性蛋白酶限制性酶酶解有利于TG酶催化小麦面筋蛋白生成结构致密的网络结构,而过度水解将会使小麦面筋蛋白三维网状结构消失。研究复合改性小麦面筋蛋白(MWG)对肉丸高温长时间蒸煮特性的影响。结果表明,在肉糜中添加MWG使肉丸在高温长时间沸腾体系中的蒸煮损失率降低了49.16%,肉丸得率提高了15.48%,保水性提高了18.27%,肉丸的质构特性,如硬度、弹性和咀嚼性分别提高了97.05%、6.68%和121.96%。研究表明,MWG对肉丸抗蒸煮特性的改善优于大豆分离蛋白(SPI)和WG。流变性和SDS-PAGE研究表明,肉丸中的肌原纤维蛋白可能与MWG发生了相互作用,形成了更为稳定且致密的网络结构,因此改善了肉丸的蒸煮特性和质构。添加植物蛋白后,肉丸中不可移动水向结合水转变,自由水向不可移动水转变,并且结合水含量增大,自由水含量下降,这与肉丸的保水性提高有关。小麦面筋蛋白凝胶的形成主要归因于蛋白质分子间的相互作用,主要包括非共价键(离子键、氢键和疏水相互作用)和共价键(二硫键)的形成。通过流变学、SDS-PAGE、紫外光谱和傅里叶红外光谱等研究发现,在加热过程中,小麦面筋蛋白结构先发生伸展,随后伸展的小麦面筋蛋白发生聚集,形成了三维网状结构。对小麦面筋蛋白的二级结构研究表明,90℃凝胶化的小麦面筋蛋白中由蛋白质聚集引起的p折叠含量从38.10%升高为44.28%。这说明,热伸展和聚集是热诱导蛋白质凝胶形成的两个主要步骤。在加热过程中,小麦面筋蛋白结构伸展,疏水区域和游离巯基暴露,在温度高于60℃时,小麦面筋蛋白颗粒间通过疏水相互作用发生聚集,三维网络结构逐渐形成；在冷却过程中,凝胶网络结构进一步加强,这个过程中可能有新的氢键的形成,同时也伴随着新的二硫键的生成。