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Plk1激酶是Plk激酶家族中最重要的成员，调节细胞周期中很多事件，例如中心体成熟、G2/M期转化、纺锤体装配、染色体列、染色体分离和胞质分裂等过程。Plk1在细胞周期中的多种功能都是通过对相互作用蛋白的调控来实现的，因此寻找Plk1的相互作用蛋白是研究细胞周期调控机制很重要的方法。Plk1依赖其PBD结构域结合底物蛋白，本论文中的BicD2就是从实验室已有的PBD结构域在细胞中期结合的蛋白质库中挑选出的蛋白。 BicD2在进化上非常保守，对BicD2的功能研究多集中在其对货物蛋白的运输上。BicD2能将Dynein等马达蛋白招募到被运输的货物上，即BicD2是作为马达蛋白和被运输货物之间的接头蛋白而实现运输功能，这是BicD2在间期的功能研究，而其在中期的功能还不清楚。本论文主要研究BicD2在细胞分裂期的功能，我们的生化实验发现BicD2与Plk1在细胞分裂期可以结合，进一步的研究表明，同Plk1与其他已知磷酸化底物的结合类似，Plk1与BicD2的结合同样依赖于Plk1的PBD结构域。 免疫荧光实验结果表明BicD2在中期定位于纺锤体，体外的微管结合实验表明BicD2可以与微管直接结合，这一结果为BicD2的纺锤体定位提供了生化证据。同时免疫荧光实验证实BicD2的羧基端负责其在纺锤体上的定位，进一步的体外微管结合实验表明BicD2的羧基端结构域与微管有更强的结合，从而解释了其羧基端结构域负责BicD2在纺锤体的定位。 TACC3是纺锤体定位的蛋白，对于纺锤体的装配以及染色体列队有着重要的作用。在很多肿瘤细胞中，TACC3都过量表达。RNA干扰内源BicD2的表达量会导致中期纺锤体装配和染色体列队出现异常，同时引起TACC3在纺锤体微管定位减弱，而TACC3在纺锤体两极的定位没有受到影响。BicD2对TACC3定位的调控是间接的，因为生化实验证明两者没有结合。RNA干扰内源Plk1表达量同样导致纺锤体装配出现异常，染色体不能正常列队，这些现象与已有的报道相符合。同时，我们发现RNA干扰内源Plk1表达或者BicD2表达均出现同样现象，即TACC3在纺锤体微管的定位减弱，而在纺锤体两极的定位没有变化，这与Plk1对其它蛋白的调控不一样。例如，Plk1的表达受到干扰后使NEDD1、FAM29A在整个纺锤体定位减弱。 因此本项工作证明在细胞分裂期BicD2在纺锤体定位，且可以与Plk1结合，协同调控纺锤体装配、染色体列队以及纺锤体蛋白TACC3在纺锤体微管上的定位。