α-Synuclein是几种神经退行性疾病（如帕金森病，Lewy体病，与阿尔茨海默症相关的Lewy体突变病）中Lewy体的主要纤维化蛋白。α-Synuclein在生理条件下是一个天然无规卷曲蛋白，然而当其形成淀粉样纤维后却转变为高度有序的crossβ-sheet结构。本论文利用蛋白酶K在37℃对培养6天的α-synuclein蛋白纤维进行不同程度的酶切反应，证实了α-synuclein蛋白中具有一个抵制酶解的淀粉样纤维的核心区域。进而通过联合肽链截短、变性剂解聚与原子力显微镜观察等实验技术详细研究了α-synuclein蛋白淀粉样纤维的结构特点，并据此提出了其淀粉样纤维的组装模型。　　 通过氨基酸序列比较发现α-synuclein、Aβ肽和prion等疾病相关蛋白质享有一段疏水性同源序列-GAV-9肽(VGGAVVAGV)。目前，利用多肽的自组装在纳米材料，结晶学以及病理学研究方面受到了极大的关注。特别是多肽在特殊衬底上的一维外延生长被认为是制造功能性纳米纤维和纳米薄膜的一种潜在方法。本论文系统地研究了界面的亲疏水性对GAV-9肽自组装的重要作用；通过原子力显微镜的原位观察与ATR-IR、CD光谱学方法研究，发现了同一种多肽分子利用界面的亲疏水相互作用采用两种完全不同的一维外延生长模式进行自组装，并首次提出了多肽分子在云母表面的“站立”生长模型。