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细胞色素P450酶是参与人体内外源物质代谢的重要酶家族，CYP1A2作为肝脏中第三大主要细胞色素酶，代谢很多市场上的药物。而遗传多态性对CYP1A2酶活性在个体差异上具有极大的影响，因此研究遗传多态性对酶活性影响的分子机制对于指导临床用药治疗、药物设计都具有重要的意义。本文主要针对CYP1A2的蛋白表面突变F186L对酶活性的影响进行了一系列生物信息学和结构学研究。采用总体采样策略把7-乙基试卤灵对接进CYP1A2的野生型和突变型蛋白质，将筛选得到的复合物结构进行了较长时间的分子动力模拟，并对对接结果和模拟轨迹进行了详细的分析。针对突变对酶活性的影响我们提出以下机制：F186L突变导致CYP1A2的口袋缩小，使得酶与7-乙基试卤灵的结合方式发生改变，与活性中心的铁血红素集团相互作用减弱，而与蛋白质其他部分作用增强。同时我们通过通道分析发现突变型系统中通道相对关闭，因此抑制了代谢反应良性循环的发生。我们的研究发现小分子在突变系统中与蛋白质结合更紧密，但反应更难发生，这与生物实验现象相一致，而我们从分子水平上提出了解释了这个现象的机制。 我们的工作首次考虑CYP1A2与7-乙基试卤灵结合的复合物在F186L突变下的影响，我们预测了7-乙基试卤灵与CYP1A2的两种结合模式，并在分析中加入了蛋白质的通道分析，为以后的单核苷酸突变影响酶表达或活性，以及个性化药物设计提供了参考。