曲霉L22纤维素酶的分离纯化及性质研究

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【摘要】

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AspergillusL22是由高培基教授筛选得到的一株产酸性纤维素酶的真菌菌株,它所产生的纤维素酶系具有外切酶酶活性很低而内切酶酶活较高的特点.棉纤维对其外切酶有显著的吸附作

【作者】

：

庄蕾

【机构】

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山东大学

【出处】

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山东大学

【发表日期】

：

1999年期

【关键词】

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Aspergillus L22 纤维素酶内切酶外切酶脱墨改性

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AspergillusL22是由高培基教授筛选得到的一株产酸性纤维素酶的真菌菌株,它所产生的纤维素酶系具有外切酶酶活性很低而内切酶酶活较高的特点.棉纤维对其外切酶有显著的吸附作用,但对其内切酶的吸附作用似乎很微弱.经过分子筛柱层析和离子交换等分离纯化手段,从L22纤维素酶粗酶分离得到了一个β-葡萄糖苷酶组分,一个外切酶组分和两上主要内切酶组分.通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳可以测得这些组分的分子量依次是87.8KDa、56.0KDa、29.0KDa、26.5KDa.实验证明这些酶组分均属于酸性纤维素酶.

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