多肽或蛋白分子与金属离子形成的配位复合结构在生命体内普遍存在,细胞内正常代谢过程中所涉及的多种金属蛋白酶即属于蛋白与金属离子形成的配位化合物。生物体内除了具有特定功能的蛋白-金属离子复合结构外,还存在一些与疾病相关的金属离子-蛋白复合物,如与神经退行性疾病相关的淀粉样蛋白被认为在锌离子、铁离子或铜离子的作用下形成了一些具有神经毒性的寡聚物。无论是功能性蛋白-金属离子复合结构还是致病性的蛋白-金属离子复合结构,均涉及金属离子诱导的蛋白构象转变,因此探究这些复合结构中蛋白和金属离子间的作用方式有助于功能性复合结构的构建或疾病治疗。本文以发卡肽作为模型分子,研究了多肽分子结构及不同金属离子在多肽-金属离子复合结构形成中所起的作用,并研究了发卡肽分子在二价铜离子存在下的自组装行为,同时进一步利用多肽分子与铜离子的配位作用调控合成了不同形貌的氧化亚铜纳米结构。首先,实验中设计了多肽分子Ac-VKVKVHVHV^DPPTHVHVKVKV-NH₂（简称为CBHH）和Ac-VKVKVKVKV^DPPTKVKVKVKV-NH₂分子。借助紫外可见光谱（UV-Vis）、核磁共振波谱（NMR）、圆二色光谱（CD）等分析手段,我们发现CBHH分子中的四个咪唑基与铜离子形成了畸变的平面四配位结构,并且CBHH与铜离子发生配位后分子由无规卷曲状态转变为β折叠结构,而Ac-VKVKVKVKV^DPPTKVKVKVKV-NH₂分子在相同的实验条件下未发生明显的构象转变,说明组氨酸与铜离子形成的配位结构在多肽构象转变中具有重要作用。当溶液中加入其他无机盐（如1 mmol/L硝酸锌、1 mmol/L硝酸镍、2 mmol/L硝酸钠或1 mmol/L硝酸钙）时,CBHH分子未发生构象的转变,这些实验结果表明多肽形成折叠结构时产生的配位环境具有金属离子选择性。在铜离子诱导下CBHH形成的发卡结构通过主链酰胺键间的氢键和缬氨酸侧链间的疏水作用进一步组装形成了纤维聚集体。CBHH与硝酸铜形成的纤维体系中加入硫化钠时,纤维聚集体表面的铜离子可以与硫离子反应成核并生长形成超薄硫化铜纳米线,这种硫化铜/多肽复合结构表现出良好的近红外光光热效应,并且该光热效应与硫化铜/多肽复合结构的浓度存在一定的关系。其次,实验中进一步研究发卡肽分子结构对于多肽与金属离子配位作用的影响,在CBHH多肽分子结构基础上我们设计了另外五条具有相同氨基酸组成的发卡肽分子。其结构的主要差异为组氨酸和赖氨酸相对位置的不同及组氨酸残基与转角序列V^DPPT距离的不同。pH滴定数据表明虽然分子中赖氨酸和组氨酸的相对位置发生了变化,但六条分子均具有两个表观pKa值,并且pH5的水溶液中多肽分子的带电状态基本一致。等温滴定量热结果显示组氨酸在分子结构中位置的改变对多肽与铜离子的亲和作用产生显著影响。多肽与铜离子的亲和力由强到弱的顺序为:CBHH>KHHK>HHKK>HKKH>KHKH>HKHK。紫外可见光谱、核磁共振波谱、可见光区-圆二色谱数据也进一步证实了上述结论,其中铜离子可以与CBHH和KHHK分子内的四个咪唑基形成畸变的平面四配位结构,其他多肽分子与铜离子则难于形成如此稳定的配位结构。多肽与铜离子配位作用的差异影响了多肽分子在铜离子调节下的聚集行为。在1 mmol/L的CBHH和KHHK溶液中加入等摩尔量的硝酸铜时,多肽在溶液中形成了短的纤维状聚集体,而相同实验条件下其他四条发卡肽则主要以无序的聚集结构为主。当溶液中离子强度足够高时,阴离子对多肽分子表面的电荷产生了有效地屏蔽作用,使得硝酸钠、硝酸钙也可以促使多肽分子形成折叠结构,并且多肽分子间的氢键及疏水作用进一步促使分子组装形成纤维聚集体。最后,利用多肽分子HG6、HG12、CN225与铜离子的配位作用调控合成了具有不同形貌的氧化亚铜纳米结构。多肽借助分子结构中的咪唑基、氨基、羧基和酰胺键中的氮原子吸附到氧化亚铜晶核的（111）晶面从而稳定（111）晶面,并促使氧化亚铜晶体沿<111>晶向生长,得到了具有一定形貌的纳米颗粒,并且与颗粒表面上其他晶面面积相比,（111）晶面在颗粒表面上占有最大的面积。通过与PVP、CTAB调控合成的氧化亚铜和不加调控试剂时合成的氧化亚铜相比,多肽调控合成的氧化亚铜颗粒的尺寸分布相对较窄,并且多肽调控合成的氧化亚铜表现出更好的光催化降解甲基橙的能力。