DNA复制保证了子代从亲代得到一套完整的准确遗传信息，细胞内的复制机器叫作“复制体”，它包含了一系列蛋白质，其中行驶功能的核心蛋白质分别是解旋酶、引发酶和聚合酶。在酵母中，后滞链的复制需要Ctf4连接解旋酶和引发酶;在人源中起到这一桥梁作用的是AND-1蛋白。然而，关于人源AND-1连接解旋酶和引发酶的机制目前尚未完全清楚。并且，关于人源AND-1结构信息的报道也很缺乏。　　在本文的工作中，我们在体外重组表达了AND-1蛋白以及各个截短体蛋白，利用晶体学方法解析了N端结构域WD40的晶体结构，中间结构域SepB的晶体结构。中间SepB结构域的聚合状态是三体，通过比较全长蛋白和各个截短体的聚合状态，我们发现SepB的三体结构介导了全长AND-1蛋白的三体聚合状态。与酵母Ctf4相同，人源AND-1也利用SepB的螺旋疏水口袋结合下游的引发酶;但意外地发现，AND-1并不与上游的GINS复合物相互作用，这与酵母Ctf4的衔接机制不同。C端HMG结构域是一个典型的结合DNA蛋白，通过凝胶迁移实验证明HMG结构域结合构型特殊的DNA，并且N端WD40和中间SepB不参与其中，HMG结构域结合DNA的能力比全长蛋白稍低。　　我们的研究揭示了人源AND-1具体结构信息、其在DNA复制叉中衔接下游引发酶的具体机制和结合DNA的能力;并发现在衔接上游解旋酶时与酵母存在不同之处，但是很遗憾我们并未找到与其相互作用的蛋白，未来，我们将继续坚持不懈，以期找到衔接解旋酶时与其结合的未知蛋白。