目的：了解HLA-A*0201(HLA-A2)分子结构数据中蕴藏的信息，为抗原肽与HLA-A2分子对接(Docking)提供约束规则和选择对接后备选抗原肽构象提供参考。方法：从蛋白质结构数据库PDB中下载所有HLA-A分子的数据，然后利用VFP编程对HLA-A分子结构数据进行筛选，利用InsightⅡ软件中的Biopolymer模块对所得的HLA-A2分子进行加氢。分析与抗原肽不同距离范围内HLA-A2分子上的氨基酸残基接触频次，以及对抗原肽Cα间的距离进行统计。比较TCR存在与否，对识别相同抗原肽序列的HLA-A2分子的结合凹槽间的原子坐标均方根偏差(RMSD)、抗原肽的RMSD。比较结合不同抗原肽的HLA-A2结合凹槽间的RMSD。利用NCBI-Blastp和ClustalX分析，识别抗原肽序列相同及仅有个别残基不同的T细胞抗原受体(TCR)的互补决定区3(CDR3)序列间的差异。结果：1)筛选到26个带9肽的HLA-A*0201分子。2)抗原肽结构呈现两端锚着残基插入HLA分子抗原结合凹槽的袋中，中间隆起，且第2位主要为疏水残基Leu或Ile(25/26)，第9位一般为Leu或Val(25/26)。3)抗原肽第1肽位(position1，P1)、P2、P3与HLA形成氢键数相当，分别为82、80、86(HLA-A2分子复合体中1个为四聚体，15个为两聚体，10个为单体)，且它们与HLA接触较其它位点紧密。4)抗原肽上部分Cα间距离呈正态分布。5)在距抗原肽0.25nm内，接触频次高于90％的HLA氨基酸残基有：Tyr7、Glu63、Lys66、His70、Thr73、Ser77、Leu81、Tyr99、Thr143、Trp147和Tyr171。6)结合TCR的HLA结合凹槽间的RMSD与未结合者之间比较，有显著性差异(P＜0.001)；结合不同抗原肽的HLA结合凹槽间的RMSD值与结合相同抗原肽者比较，无显著性差异(P＞0.05)。7)识别相同抗原肽的TCR可变区CDR3也存在差异。结论：1)HLA-A2分子递呈的抗原肽在结构上具有相似性，第2和9位残基为疏水残基，且第1位也可能是锚着位点；2)抗原肽上某些Cα间的距离可作为对接后结构筛选的补充指标；3)接触频次高的HLA氨基酸残基可用来校正在进行对接时设置的bindingsubset；4)TCR对肽/HLA复合体起重塑作用；5)抗原肽序列相同，其TCR的CDR3也存在很大的差异。