糖基化是一种重要的蛋白质翻译后修饰形式。蛋白质糖基化不仅在真核生物中发挥重要的作用，在原核生物中同样也扮演着重要的角色。但目前已知的原核糖基化蛋白质数目极其有限，以原核的模式生物大肠杆菌为例，目前仅有3个已知的糖基化蛋白质。为了进一步探究原核蛋白质糖基化的重要生物学功能，迫切的需要进行原核糖基化蛋白质的全局性发现研究。针对这一需求，我们基于包含有4,256种大肠杆菌蛋白质的大肠杆菌（Escherichia coli）蛋白质组芯片这一高效的工具和麦胚凝集素（Wheat Germ Agglutinin）特异识别糖蛋白上的乙酰氨基葡萄糖（UDP‐N‐acetylglucosamine）的特性，发展了一套原核糖基化蛋白质发现的新技术，进行了大肠杆菌糖基化蛋白质的全局性发现。　　我们总共发现了23个新的候选糖基化蛋白质。蛋白质分类分析表明这些新发现的糖基化蛋白质大都参与代谢与催化过程。通路和网络分析发现了一个以核酸外切酶I（SbcB）为中心的网络，这一结果表明原核生物的蛋白质糖基化很可能参与体内核酸或核苷酸的代谢。通过凝集素印迹（Lectin blotting）我们确证了23个候选糖蛋白中的9个的糖基化，这一结果极大地扩充了大肠杆菌糖蛋白的数目（由3到12），为后续原核生物糖基化的研究奠定了一定的基础。同时再一次展示了采用蛋白质组芯片进行全局性无偏发现研究的潜力。