蛋白激酶PKCθ在细胞信号传导过程中发挥着重要的作用。它与很多生理功能和疾病有着密切的关系，这使得PKCθ成为了一个重要的靶标。目前的研究已经发现，PKCθ活性环上Thr538位点的磷酸化修饰，对于蛋白激酶的活性起着十分重要的作用。为了解释Thr538位点磷酸化修饰对PKCθ结构的作用，本文通过分子动力学模拟和分子对接的方法进行了相应的研究。本文的研究工作主要包括：　　 1，首先利用1xjd和2jed作为模板，利用多模板同源建模方法，补全了PKCθ中缺失的原子坐标。并利用PROCHECK、ERRAT和PROSA对该同源建模得到的模型进行了评价，这些评价结果证明该模型是十分可靠的。　　 2，Thr538位点的突变能够导致PKCθ催化亚基局部结构发生变化。分子模拟结果的RMSD表明Thr538位点的磷酸化能够提高催化亚基的稳定性。Thr538位点的突变不会影响催化亚基的整体RMSF曲线形式，表明Thr538位点突变对于催化亚基整体的结构不会形成太大的变化。PKCθ氨基酸残基在Lys409、Asp504、Phe395、Asp522、Met444、Asp544、Asp561的RMSF数值较低，表明这些氨基酸残基在模拟过程中比较稳定。在Ser390、Lys401、Asp419、His474、Asp533、Gly553、Gln582处则有较高的RMSF，说明这些氨基酸残基具有较大柔性。　　 3，模拟结果表明Thr538位点处于磷酸化状态时，538位点氨基酸残基能够和Arg503和Lys527形成氢键。而对于非磷酸化的T538和T538E模型，大叶区域上的Glu528可以与C螺旋上的Arg430形成氢键。并且Thr538位点的磷酸化修饰能够对PKCθ活性区域处的结构产生很大的影响，尤其是在甘氨酸富集区。模拟表明当Thr538位点为磷酸化状态时，催化亚基结构状态为开放状态；当Thr538位点去磷酸化时，催化亚基结构状态为闭合状态；当Thr538位点突变为Glu时，催化亚基结构状态处于中间状态。　　 4，利用分子对接技术，本文给出了ATP与PKCθ的结合构型，并对ATP与PKCθ两者间的氢键和疏水作用进行了分析。