【摘 要】
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从野生苋属植物籽实中发现了两种新型α-淀粉酶的蛋白质类抑制剂(分别命名为WAI-1和WAI-2)，并对其性质、结构及结构与功能的关系进行了系统的研究。通过反相高效液相色谱(
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从野生苋属植物籽实中发现了两种新型α-淀粉酶的蛋白质类抑制剂(分别命名为WAI-1和WAI-2)，并对其性质、结构及结构与功能的关系进行了系统的研究。通过反相高效液相色谱(RP-HPLC)分离纯化技术得到纯化的WAI-1和WAI-2。基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱测得其分子量分别为986.5Da和1027.5Da，是目前报道的分子量最小的α-淀粉酶的蛋白质类抑制剂。
WAI-1能在弱酸性条件下，以非竞争性抑制作用方式有效抑制美洲蜚蠊消化道α-淀粉酶的活性。最适抑制pH值为6.0。37℃下与酶预温浴约30min后显示最大抑制活性。当α-淀粉酶用量一定时，α-淀粉酶活性的抑制率在约50﹪的范围内随抑制剂/酶比例的增大而呈线性增加，超过50﹪后，抑制率随抑制剂/酶比例的增大而缓慢上升，最终达到最大值(约65﹪)。WAI-1具有较强的热稳定性。经80℃水浴120min后，抑制率为58.7﹪；100℃水浴10min后，抑制率仍有23.08﹪。WAI-1对人唾液淀粉酶、猪胰腺α-淀粉酶、枯草杆菌α-淀粉酶和米曲霉α-淀粉酶活性均无影响。WAI-1对美洲蜚蠊消化道α-淀粉酶的抑制活性大于黄粉虫消化道α-淀粉酶的抑制活性。通过氨基酸组成分析和Edman降解测序以及串联质谱技术解析WAI-1的结构。初步的分析结果表明，WAI-1是由9个氨基酸残基组成的环状多肽，N端为焦谷氨酸。稀HC1水解导致的焦谷氨酸侧链开环不明显影响它的抑制活性，但胰蛋白酶处理导致整个环状分子开环时会使抑制活性完全丧失。
WAI-2能在弱酸性条件下，以竞争性抑制作用方式有效抑制美洲蜚蠊消化道α-淀粉酶的活性。最适抑制pH值为5.5。37℃下与酶预温浴约35min后显示最大抑制活性。当α-淀粉酶用量一定时，α-淀粉酶活性的抑制率在约60﹪的范围内随抑制剂/酶比例的增大而呈线性增加，超过60﹪后，抑制率随抑制剂/酶比例的增大而缓慢上升，最终达到最大值(约70﹪)。WAI-2也具有较强的热稳定性。经80℃水浴120min后，抑制率约为50﹪；经100℃水浴10min后，抑制率仍有约30﹪。WAI-2对人唾液淀粉酶活性无影响。对美洲蜚蠊消化道α-淀粉酶的抑制活性大于对黄粉虫消化道α-淀粉酶、猪胰腺α-淀粉酶和米曲霉α-淀粉酶的抑制活性。WAI-2的抑制活性低于WAI-1和AAI。
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