近年来，鲍曼不动杆菌(Acinetobacter baumannii)在医院里越来越受到人们的关注，尤其是在重症监护病房(ICUs)。它以强大的多重耐药性(multiresistance)而闻名，但是到目前为止人们对它还知之甚少。核苷二磷酸激酶(nucleoside diphosphate kinase，NDK)是一种进化上非常保守的酶，它能催化核苷之间磷酸基团的转移。鲍曼不动杆菌NDK蛋白的结构生物学信息目前还没有得到，对它的研究将有助于增进对鲍曼不动杆菌的了解。　　在本文的工作中，解析了鲍曼不动杆菌NDK野生型和C端氨基酸残基Arg141-Thr142-Arg143(RTR)截短突变体的结构。通过和黄色黏菌(MyxococcusXanthus) NDK的三维结构进行比较，推断鲍曼不动杆菌NDK的催化机制和黄色黏菌类似。通过激酶活性实验和圆二色谱实验，发现鲍曼不动杆菌NDKG21V和E28A突变体二级结构发生了改变，从而导致蛋白催化活性降低，说明Gly21和Glu28是鲍曼不动杆菌NDK结构中非常关键的两个氨基酸残基。而和嗜盐短杆菌(Chromohalobacter salexigens) NDK中的实验结果相反，鲍曼不动杆菌NDK C139S突变在Tris缓冲液中没有变成单体，而是维持了其二体结构，使得细菌可以在多变的环境中维持自身的代谢稳定。鲍曼不动杆菌C端RTR截短突变体显示出催化活性极大的降低，这可能是因为C端RTR残基介导了二体间很多相互作用，截短造成这些相互作用的丢失使得蛋白整体结构不稳定，从而造成催化活性的降低。虽然RTR截短突变体中的Lys33伸向了和野生型中不同的方向，和Val产生相互作用弥补了一部分因为RTR截短丢失的相互作用，维持了RTR截短突变体和野生型类似的结构。但是，Lys33产生的相互作用依然太弱，不足以维持蛋白在催化的动态过程中整体结构的高效转换。我们解析的鲍曼不动杆菌NDK晶体高分辨率结构将有助于科学家设计针对鲍曼不动杆菌的药物。　　狂犬病毒是引发人类狂犬病的元凶。狂犬病患者往往在极度痛苦中挣扎而死。目前，狂犬病只能预防不能治疗。虽然狂犬病毒早就被发现了，但是它转录复制的分子生物学机制仍然是个谜。在本文的研究中，我们成功克隆并表达了狂犬病毒RNA聚合酶。在对该重组蛋白进行纯化以后，我们也尝试进行了晶体生长条件的筛选。但是很遗憾我们没能得到比较好的结果。未来，我们将继续坚持不懈，以期能够获得一些分子生物学依据来解释狂犬病毒转录复制机制，为针对狂犬病的治疗性药物设计提供基础。