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利用pET-15b表达系统以可溶性形式在大肠杆菌中表达鼠源性α-1，3-半乳糖基转移酶的催化结构域，利用其在人胃癌细胞表面构建α-gal表位(Galα1-3Gal-β1-4GlcNAc-R)，拟用来制备一种新的自体肿瘤疫苗。该蛋白由于缺少了跨膜区及胞质区域，保证了它的可溶性。带有His-tag的目标蛋白分子量约为35kDa。利用高效液相色谱阴离子交换柱分离、分析酶的底物尿嘧啶二磷酸半乳糖和催化产物尿嘧啶二磷酸以检测酶的活性。根据在260nm波长测得尿嘧啶二磷酸半乳糖的减少量及尿嘧啶二磷酸的生成量，计算得到酶的活性为1.75U/ml。利用α-1，3-半乳糖基转移酶的催化结构域在人胃癌细胞表面构建α-gal表位，先与人血清孵育，FITC标记的羊抗人的IgG为第二抗体，用流式细胞仪检测荧光强度，以分析α-gal表位的表达结果。流式细胞仪检测结果显示酶反应组的荧光强度明显高于没有α-1，3-半乳糖基转移酶的对照组，证明了在胃癌细胞表面成功构建了α-gal表位，为该方法的临床治疗的应用打下坚实的基础。