水母在我国分布广，种类多，数量大，是一种丰富的海洋生物资源。已研究的水母毒素主要分布于触角和刺丝囊中，是一类结构新颖独特的肽类毒素。水母种类的不同，其毒素的结构、生物活性往往不同。本文报道了海蜇(Rhopilemaesculentum Kishinouye)毒素和霞水母(Cyanea nozakii Kishinouye)毒素的提取、纯化、浓缩及其蛋白酶和抗氧化活性等方面的内容。　　 为了有效提高海蜇毒素的浓度，用五种方法对海蜇毒素进行浓缩，结果表明：将毒素冷冻干燥，后用50 mmol/L磷酸缓冲溶液(PBS)溶解后的蛋白浓度是浓缩前毒素的4.6倍，回收率是34.9％；蛋白的种类没有发生变化；溶血活性变化不大，HU50为17.1μg/mL，浓缩前毒素的HU50为12.4μg/mL。用冰冻法和凝胶吸水法浓缩海蜇毒素得到的浓缩倍数还不到2。　　 用DEAE Sepharose Fast Flow分离海蜇毒素，洗脱液为含0.4 mol/L NaCl的PBS(0.02 moI/L，pH8.0)时，得到的组分中只含有一条蛋白条带，N末端测序分析得出该蛋白是组蛋白H4。凝胶层析法分离海蜇毒素，得到两个组分，而琼脂糖CM Sepharose Fast Flow分离海蜇毒素，得到5-9个组分。葡聚糖凝胶SephadexG-50，G-100分离霞水母毒素，分别得到两个组分；琼脂糖DEAE Sepharose FastFlow分离霞水母毒素，结果得到三个组分。　　 海蜇毒素具有蛋白酶活性，并受温度，pH，金属离子等多种理化因子的影响。Zn2+、Mg2+、Mn2+均能增强海蜇毒素蛋白酶的活性，其中Mn2+的影响最大；EDTA对蛋白酶活性也有提高的作用：邻菲咯啉、甘油可以有效的抑制蛋白酶活性，其最大抑制率分别为87.5％和82.1％，可以作为海蜇毒素的蛋白酶抑制剂，以提高海蜇毒素的稳定性。霞水母毒素的蛋白酶活性较弱，甘油和蔗糖可以增加蛋白酶的活性，且浓度对活性的影响不明显。　　 海蜇毒素有明显的抗氧化活性，可以有效的清除羟自由基，EC50为48.91μg/mL；清除超氧阴离子的能力更强，EC50为2.65μg/mL；其还原能力很弱，浓度为116.08μg/mL时，吸光度A700为0.014；但具有一定的螯合能力，其螯合能力最高为25.82％。霞水母毒素具有较强的清除羟自由基的能力，蛋白浓度为41μg/mL时，清除率可达到85％；霞水母毒素对超氧阴离子的清除作用较弱，蛋白浓度为77.7μg/mL时，清除率为48.6％；霞水母毒素有较强的还原能力，但螯合能力很弱。