目的：克隆家蝇内源性β-葡萄糖苷酶（beta-glucosidase，BG）基因、建立原核表达和真核表达体系，检测表达产物活性，了解家蝇内源性BG酶特点，为深入研究家蝇BG酶的独特性，进一步解释家蝇极强环境适应能力和发现新的种群控制措施提供分子生物学基础，为发现新的有效纤维素酶体系提供基础数据。　　方法：1.以草地贪夜蛾等结构信息相对完整且研究较为透彻的6种代表性昆虫的β-葡萄糖苷酶基因序列为参照对象，进行氨基酸同源性分析，设计简并引物在家蝇cDNA中扩增出家蝇β-葡萄糖苷酶基因(Musca domestica beta-glucosidasegene,bg-1)保守区域。2.利用5’和3’RACE cDNA末端快速扩增技术从家蝇cDNA中克隆bg-1基因的3’端和5’端cDNA序列，拼接得到bg-1基因的全长cDNA序列并对其进行生物信息学分析。3.根据所得bg-1基因的cDNA序列设计引物扩增bg-1基因成熟肽的基因片段，进而分别采用原核表达载体pET-28a(+)和pEGX-4T-1构建原核表达体系并在大肠杆菌（E.coli）BL21(DE3)中诱导表达 bg-1基因的融合蛋白（Musca domestica beta-glucosidase fusion protein，BG-1）。4.利用真核表达载体pPICZaA构建表达体系在酵母细胞GS115中表达bg-1基因，并利用制备的多克隆抗体进行免疫印迹对表达蛋白进行验证。5.采用七叶苷平板显色法和DNS法检测各表达体系诱导表达BG-1蛋白的酶活性，并对其性质进行初步的分析。　　结果：1.利用简并 PCR技术从家蝇体内克隆得到了长度为1933bp家蝇 bg-1基因的全长cDNA序列，推导其为562个氨基酸残基组成的蛋白多肽，将其登录到GenBank，获得登录号：JX460804。生物信息学分析结果显示，所得bg-1基因的融合蛋白具有信号肽，其成熟肽的理论分子量为65020.6Da，等电点为8.16，半衰期大于20h，蛋白性质稳定。脂肪族指数为76.83，为亲水性蛋白。2.分别构建了家蝇BG酶的pET-28a-bg-1和pEGX-4T-1-bg-1重组表达质粒，采用浓度为1mol/mL异丙基-β-D-硫代吡喃半乳糖苷（Isopropylβ-D-1-Thiogalactopyranoside，IPTG）进行诱导表达后，在65kDa附近均出现特异性蛋白条带，并分别利用抗 HIS标签或抗GST标签的单克隆抗体进行Westen blot鉴定，证实重组质粒在其宿主菌E.coli BL21(DE3)中成功表达，命名为MDBG-1蛋白和MDBG-2蛋白。3.构建了家蝇 BG酶的分泌型真核重组表达质粒 pPICZαA-bg-1，并在酵母细胞 GS115中进行表达，以大鼠抗 MDBG-2免疫血清为一抗，辣根过氧化酶标记的羊抗鼠IgG为二抗进行Westen blot鉴定，证实家蝇bg-1基因的成熟肽在酵母中成功表达，命名为MDBG-3蛋白。4.采用七叶苷平板法和DNS法对MDBG-1、MDBG-2和MDBG-3进行BG酶活性鉴定和检测，结果显示3种表达体系所表达的融合蛋白均具有酶活性，各表达体系的BG酶活性有显著差异（P<0.05），酶活性水平高低依次MDBG-2