铀是一种放射性重金属，在环境介质中是通过迁移、扩散等过程，最终进入食物链，对生物体及人类健康构成潜在危险。随着核电事业的快速发展，人们对核扩散和核环境安全更加关注，铀的生物毒理效应得到越来越多的重视。血清白蛋白如牛血清白蛋白(BSA)是血浆中最丰富的蛋白质，有着极其重要的生理功能。它是血液缓冲剂，能维持正常的血浆渗透压及pH。除此之外，它还能转运与结合许多必需、非必需的金属元素。因此研究铀酰与牛血清白蛋白之间的相互作用对理解铀的毒性机理具有非常重要的意义。铀酰离子与蛋白质相互作用的研究还很少，且主要集中于对其条件热力学平衡常数等的研究。金属离子诱导蛋白质构象变化对理解蛋白质生物功能的改变起到极其重要的作用，然而至今，研究放射性金属离子对蛋白质构象变化的工作仍甚少。另一方面，衰减全反射傅立叶变换红外光谱（FT-IR/ATR）技术是研究蛋白质二级结构变化的有效手段。蛋白质分子在红外光谱上的酰胺I带(1700-1600cm-1)常用于测定蛋白质的二级结构本文结合荧光光谱法与FT-IR/ATR方法研究了U(VI)与BSA之间的相互作用。荧光光谱法表明，U(VI)对BSA具有荧光猝灭作用，且为静态淬灭，形成了U(VI)–BSA化合物，并求出了结合常数和结合位点数。通过FT-IR/ATR研究，利用二阶导和曲线拟合技术对蛋白质红外谱图的酰胺I带进行处理，确定BSA二级结构的变化。结果表明蛋白质的α-螺旋显著降低，β-折叠、转角、无规则卷曲含量均增加，说明部分α-螺旋结构转变为其它结构。蛋白质特定构象与其特定的生物功能至关重要。BSA分子的二级构象的变化可能会抑制或破坏其生物活性，为U(VI)在生物体内的毒性机理研究提供了一定的参考依据。本研究从分子水平研究了铀酰离子与蛋白质的生物化学作用，从一定程度上阐明了U(VI)与BSA的作用机制。BSA构象的改变可能会抑制或破坏其蛋白质的生物活性。本研究有助于更深层次了解U(VI)对蛋白质生物毒性机制。除此之外，我们通过荧光光谱法以及紫外-可见吸收光谱法初步探究了pH值对U(VI)与七肽HPPSPPH相互作用的影响。