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在真核细胞中，微丝骨架的动态性对细胞的诸多生命活动，例如细胞迁移，膜泡运输，有丝分裂等有着重要的意义。这些生命活动的正常发生需要微丝聚合的准确的起始和正确的微丝结构，Arp2/3在这一过程中发挥重要作用，是重要的微丝聚合分子，其所催化的微丝分枝式生长在众多细胞活动中扮演重要角色。 WAVE蛋白复合体(WRC)是Arp2/3的重要的激活因子，是由Sral(S)，Nap1(N)，Abi1(A)，WAVE2(W)和HSPC300(H)按照1:1:1:1:1的比例聚合而形成的异源蛋白五聚体。WRC的快速而准确的组装对于细胞而言十分重要，因为不完整的WRC不仅仅易于降解，而且干扰正常的微丝系统调控。但WRC的生物体组装的过程和具体调控机制，目前仍不十分清楚。 本论文工作发现Nudel能够通过同Sral的直接相互作用而结合S-N-A的复合体并显著增强该复合物的稳定性。此外，Nudel能够结合并稳定HSPC300，并进一步促进HSPC300同WAVE2形成复合体。但S-N-A-W或S-N-A-H，以及完整的WRC，对Nudel的结合力很弱，甚至无法检测到。Nudel缺失的细胞中，WRC的各亚基普遍被降解，而WRC复合物也相应有所下降。与WRC缺失相一致，Nudel RNAi导致WRC依赖的微丝体外聚合被破坏。而进一步观察细胞延展过程，我们确认Nudel RNAi将导致Rac1诱导的片状伪足的微丝聚合受损，而这一过程被普遍认为受WRC活性调控。 因此工作提示，Nudel在WRC的体内组装的早期过程中发挥重要作用。