通过鸟枪法构建了粘质沙雷氏菌Serratia marcexcens CW-W-90-3菌株的基因组DNA文库。使用LB-卵黄平板，筛选出一条含磷酯酶基因的3010bp的EcoRⅠ片段。通过测序及亚克隆分析，发现一个磷酯酶的基因phlA，长度为963bp，预测编码一个由320个氨基酸组成，分子量为33KD的磷酯酶PHL。PHL的氨基酸序列与多种细菌产生的磷酯酶A₁的氨基酸序列有很高的同源性。在phlA下游发现一个756bp的ORFphlB，预测编码一条251个氨基酸组成的多肽，分子量为27KD，将其命名为PHLS。PHLS与多种细菌产尘的磷酯酶A₁的辅助蛋白（accessory protein）有很高的同源性，它可能在磷酯酶A₁的表达过程中起重要作用。通过互联网使用SignalP软件分析，发现PHL和PHLS均存在潜在的信号肽序列。通过SDS-PAGE的磷酯酶活性原位检测发现，Serratia marcescens CW-W-90-3菌株在生长过程中产生多种磷酯酶p60、p33、p32、p31、p30、p29、p27。但在菌体生长进入稳定期后，仅产生p60和p27两种成熟的磷酯酶，其中p33为p27的前体蛋白，与PHL应为同种蛋白，经剪切作用产生一系列的中间产物p32、p31、p30、p29，最终产生成熟蛋白p27。p60和p27的表达受菌体生长时相控制，p33在延迟期即开始表达，进入指数期后开始发生剪切，产生成熟蛋白p27。而p60在指数中后期才开始表达，活性较弱，而且没有表达后的剪切修饰作用。在Serratia marcescens CW-W-90-3总的磷酯酶活力中，p27的活力应当占主要部分。