本文以罗非鱼分离蛋白（Tilapia Protein Isolates,TPI）及其制备过程为研究对象进行了研究。主要包括其制备过程中一些关键因素对制备效果的影响的研究，所制备的罗非鱼肉分离蛋白理化性质的研究。主要研究结果如下：1.研究了TPI制备过程中各因素对其理化性质的影响，研究结果表明随着溶解酸碱度的升高，所制备TPI的变性程度也会增加，并且其所含的转谷胺酰胺酶（TG酶)也逐步失活进而导致其凝胶能力下降。溶解时间对制备TPI的得率和质量影响不大。TPI制备较合适的蛋白质沉淀pH为5.5，液肉比为9/1(w/v).2．此部分实验表明结果表明，溶解pH10.7、11.3条件下制备的TPI相对于传统方法和酸辅助方法所制备的TPI均有较高的肌球蛋白重链(MHC)和肌动蛋白(AC)含量，这说明此条件下所制备的TPI有较高的蛋白质含量，也表明TPI没有发生明显的水解，通过蛋白图谱可以发现pH3.0、2.4所制得的TPI成分肌球蛋白重链(MHC)含量均较低，在强酸的环境下蛋白质会发生一定程度的水解，水解所产生的分子带也可以从图上看出。3．酸碱辅助处理所制备TPI凝胶质量表明经酸碱辅助方法所制备TPI的凝胶质量与传统方法所制备TPI有较大差别。TPI凝胶随着溶解酸度和碱度的升高其最大破断力也随之升高，这反映了TPI的变性程度在逐渐升高。我们还发现最大破断距离会随之降低，这也表明TPI发生了变性并且导致了其凝胶能力的下降，此外无论酸处理或者碱处理都会使TPI中酶的活性部分丧失，这也是导致TPI凝胶能力下降的原因。4．研究了酸碱辅助处理方法制备TPI的持水性，本部分实验发现随着酸度或者碱度的增加导致了蛋白质形成凝胶网络能力的减弱进而降低了TPI凝胶的持水能力，导致了其可榨出水率的升高。5．研究了TPI凝胶的色泽，结果表明酸碱辅助方法制备的TPI凝胶白度相对与传统方法所制备的TPI凝胶会有所降低，并且白度也会进一步降低但降低逐渐趋缓。研究发现酸碱辅助处理所得到的TPI其凝胶有着较高的L*值，这说明白度的降低是由除L*值之外的其他指标的升高导致的，这是TPI中含有较高的血红蛋白等暗色物质。6．研究结果中G’值的分析表明酸碱辅助处理方法制备的TPI其流变学特性与传统方法所制备的TPI有着明显的差异。主要表现在传统方法所制备TPI在升温至44℃时G’值会在TG酶的作用下出现下跌趋而后会在53℃左右开始迅速回升，而酸碱辅助处理方法制备的TPI无此现象。在凝胶形成的后期酸碱辅助处理方法所制备的TPI其G’值会显著高于（p<0.05）传统方法所制备的TPI，原因为蛋白质变性程度的增加。7．研究了酸碱辅助处理方法制备TPI凝胶的微观结构，本实验采取了扫描电镜的研究手段。研究结果表明无论酸或者碱辅助处理的TPI其凝胶结构均于传统方法所制备的TPI有较大的差异，凝胶结构明显较差。造成该现象的原因是酸碱辅助处理所制备TPI中TG酶发生了失活和蛋白质发生了变性。8．研究了酸碱辅助处理方法制备TPI的TG酶活性，通过添加TG酶抑制剂EDTA对有TG酶参与的凝胶质量指标研究表明pH3.0、10.7条件下制备的TPI保留了部分TG酶活性但显著低于传统方法所制备的TPI，而其余条件下所制备的TPI其TG酶活性基本丧失。