蛋白质是生命体构成的基本单位之一，蛋白质功能的发挥严格依赖于它正确的三维构象，然而蛋白质的折叠是一个易错的过程。错误折叠的蛋白质大量在细胞内积累凝集，将破环内质网的稳态进而影响正常的生命活动。细胞进化出一套可以识别并促进错别折叠蛋白质降解的途径，称为内质网相关联蛋白质降解（ERAD，Endoplasmic Reticulum associated degradation）。经大量研究表明，真核生物中内质网相关联蛋白质降解系统是高度保守的。然而最近我们克隆到了一个植物特异的组分EBS7，它可能的作用是调控泛素连接酶Hrd1的稳定性。为了更加全面了解EBS7在植物ERAD中的生物学功能，我们首先通过植物EBS7同源蛋白质进行多重序列比对，发现EBS7具有一个高度保守且疏水性的C-末端。基于点突变和遗传互补实验，发现EBS7的C末端的完整性对于其生物学功能是至关重要的。接下来我们解析了植物特异组分EBS7的拓扑结构。通过蔗糖梯度密度离心，细胞生物学，蛋白酶消化等实验，证明EBS7是一个具有三次跨膜的内质网蛋白质，它的N-末端位于细胞质，并且C-末端位于内质网腔。　　ebs7突变将使泛素连接酶Hrd1不稳定，并促进Hrd1通过泛素-26S蛋白酶体途径降解。没有泛素连接酶活性的Hrd1不能被降解，则说明Hrd1是通过自我泛素化修饰而被降解的。通过分析EBS7与Hrd1的蛋白质互作，发现Hrd1的RING结构域可直接与EBS7的N末端互作，没有泛素连接酶活性的RING结构域则不能与EBS7的N末端互作。同时我们发现Hrd1存在一个位于RING结构域的可被泛素化修饰的潜在位点K303，K303突变的Hrd1影响ERAD底物的降解而不影响其自身蛋白质的降解，并且不影响与EBS7的蛋白质互作。我们提出了Hrd1复合体活性与稳定性的调控模型:Hrd1可自我泛素化修饰，未被泛素修饰的Hrd1将不能降解Hrd1复合体的底物蛋白质。当EBS7正常时，泛素化的Hrd1将会促使ERAD底物的降解;当EBS7突变时泛素化的Hrd1将变得不稳定，而进一步被泛素化修饰而通过26S蛋白酶体降解。　　此外基于蛋白质组学和反向遗传学，我们鉴定到了一个可能参与植物ERAD的新组分PAWH(protein associated with degradation)，并找到了一系列的Hrd1复合体潜在的天然底物。此外，EBS7的互作蛋白质组结果显示，EBS7除ERAD外，还可能参与植物内质网小体的形成。最后，我们还从花椰菜中分离纯化了Hrd1复合体，这将有助于我们接下来的体外重构Hrd1复合体，更好的研究Hrd1复合体具体的生化机制。