【摘 要】
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胞外超氧化歧化酶(ECSOD，SOD3)是一种具有胞外靶向定位功能的超氧化歧化酶，研究并利用其C端肽的肝素靶向性功能具有重要意义。本论文通过PCR扩增，获得EC-SOD C端肽的编码序列，克
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胞外超氧化歧化酶(ECSOD，SOD3)是一种具有胞外靶向定位功能的超氧化歧化酶，研究并利用其C端肽的肝素靶向性功能具有重要意义。本论文通过PCR扩增，获得EC-SOD C端肽的编码序列，克隆到大肠杆菌表达载体pET28a(+)中，得到了新型EC-SOD C端肽融合表达载体C-pET28a。C端肽融合表达凋亡蛋白apoptin(Apo)、胞内超氧化歧化酶CuZnSOD(SOD1)与线粒体超氧化歧化酶MnSOD(SOD2)分别得到融合表达载体ApoCpET28a、pET28a-SOD1/3和pET28a-SOD2/3，并分别在大肠杆菌BL21(DE3)中进行了表达、优化及三种C端肽融合蛋白的纯化。结果表明：低温诱导得到可溶性融合蛋白，37℃诱导有利于包涵体形成，培养基中加入Cu2+和Zn2+，能促使得到高SOD活性的SOD1/3嵌合酶。Ni柱纯化获得较纯的重组融合蛋白(酶)，且重组蛋白SOD1/3经肝素柱验证具有一定的肝素结合力。同时药理实验初步证实重组ApoCpET28a包涵体具有一定的促使细胞内吞凋亡蛋白的作用，从而促进细胞凋亡。本试验为进一步进行EC-SOD C端肽靶向性研究、SOD1/3、SOD2/3嵌合酶的开发利用、新型抗肿瘤药物的制备等奠定了基础。
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