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随着蛋白质组学和细胞生物学的快速发展，融合蛋白标签技术正越来越多的应用于生命科学的各个领域。多种多样结构功能各异的蛋白标签的不断出现，使得该技术在蛋白的分离和纯化，鉴定与监测，定位与追踪，以及蛋白质相互作用等多个领域发挥着日益重要的作用，成为现今生命科学领域一种不可或缺而又高效的工具。来源于肺炎链球菌酰胺酶(Streptococcus pneumoniae amidase LYTA)C端的乙酰胆碱结合域(choline binding domain，ChBD)能够与细胞壁上的磷酸胆碱非共价性的结合，同时其对胆碱以及胆碱类似物如DEAE基质等表现出很强的亲和力。结合后的蛋白不被高盐溶液洗脱，但可以用2％的胆碱或者氯化胆碱洗脱。与其他一些结构复杂而又昂贵亲和基质相比较，DEAE基质作为一种已经商业化广泛应用的基质，廉价而又易得。这些特点使得ChBD能够作为较经济和实用的蛋白纯化标签。本文对于ChBD蛋白标签的应用进行了三个方面的研究与探索。1)利用其自身特点应用于蛋白纯化；2)将ChBD同SUMO标签联合应用，利用SUMO的促溶效果和Ulp1酶能在其C端切割获得天然蛋白的特点，进一步扩展ChBD标签的应用；3)利用ChBD与DEAE有强大亲和结合的能力应用于固相化酶催化反应体系，不仅能够通过简单的结合、洗脱过程，方便的获得固相化的目标酶蛋白，而且能够使固相化之后的蛋白仍保持较高的活性。在两个同时固相化酶的催化反应体系中也具有一定的催化活性。固相化的酶催化反应体系，减少了进一步的纯化步骤，更有利于后续的检测和反应。本文的研究还表明，应用温和的反应条件，在保证被催化的目标蛋白活性的同时可保持固相化酶自身的活性，使固相化之后的酶可以多次重复的使用。这些实验结果表明，通过进一步完善该系统，可以应用于高通量的药物筛选和工业用酶催化反应体系。