蛋白质精氨酸甲基化介导了诸多生物学功能,如RNA加工,组蛋白修饰,转录因子的组装,等等。蛋白质精氨酸甲基转移酶PRMT5(Protein arginineN-methyltransferase5)作为改造高尔基体(Golgi Apparatus)发育的重要蛋白,在调控高尔基体结构的同时,对高尔基体的生物学功能也存在潜在的调控作用。高尔基体是蛋白质进行加工修饰的重要细胞器,也是蛋白质转运的关键“十字路口”。新合成的蛋白质产物经过内质网的初步修饰与协助折叠后,很多会经过高尔基体进行进一步的如糖基化的加工,籍此实现许多蛋白质产物的完全成熟,进入到分泌或跨膜等环节。　　 本论文中的第一个课题,即是通过改变PRMT5的细胞表达量,改造高尔基体的结构,对外源蛋白IL2等的修饰、运输和分泌进行检测,验证PRMT5能否通过改造高尔基体结构提高外源蛋白表达与分泌,并为建立高效的哺乳动物细胞表达系统提供应用指导。　　 此外,为了检验某些潜在的PRMT5底物的运输及其他生物学功能是否受到精氨酸甲基化修饰的调控,从数据库中筛选出若干潜在的PRMT5底物,检测其与PRMT5的相互作用及后者带来的调控效应。这是本论文中的第二个课题。已知PRMT5在底物上的作用位点往往富含Gly-Arg重复序列(GR rich box),根据此特征序列在数据库中选出AVEN等若干候选底物蛋白进行生化与功能分析。揭示PRMT5通过对底物蛋白的修饰影响后者生物学功能的机制。AVEN是其中重点研究的蛋白。课题研究PRMT5与AVEN相互作用,并证明AVEN是RNA结合蛋白。