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CTCF(CCCTC-binding factor)最早是被作为Myc基因的表达抑制因子而发现的。CTCF全长蛋白质由727个氨基酸组成，其中含有11个锌指结构域。CTCF在脊椎动物中是高度保守的，并通过结合DNA、蛋白质来发挥功能，如介导募集cohesin，X染色体失活，异染色质边界的形成，V(D)J的重组，RNA(mRNA)剪切，凋亡等。CTCF通过锌指之间的不同组合来识别高度变化的DNA序列，现有的实验数据表明，CTCF能够结合数以万计的DNA片段，通过生物信息学分析可以得出长度约为20bp的共有序列。目前，关于CTCF的工作大部分集中在其结合DNA序列的生物信息学研究以及CTCT在表观遗传学中的重要作用。 我们利用基因工程技术获得CTCF的表达质粒，通过原核表达系统得到CTCF的可溶性表达，并经亲和层析，阳离子交换层析和分子筛得到了高纯度的蛋白质。螯合实验发现锌离子在维持蛋白质构象以及蛋白质和DNA相互作用中起重要作用。通过一系列凝胶迁移实验，分析型分子筛，分析型超速离心实验，ITC实验找到适宜与蛋白质共结晶的DNA片段及结晶条件，利用结晶试剂盒在20℃的条件下得到蛋白质-DNA复合物晶体。质谱分析得到了结晶复合物中蛋白质的氨基酸序列。 本文通过一系列的生物化学实验方法确定了能够结晶的蛋白质和DNA片段。质谱结果可以看出只有部分锌指结构域参与到与DNA的结合当中，并且CTCF的N端也可能参与到蛋白质与DNA间的相互作用中，这也为解释CTCF与DNA相互作用提供了分子基础。