芸豆蛋白因其独特的结构而导致其营养性质与功能性质不佳，从而大限制了其利用率，本文旨在通过糖基化改性而改善芸豆蛋白功能性质以拓宽其应用范围．以芸豆蛋白、半乳糖、葡萄糖及乳糖为原料，采用干热接技反应来制备糖基化的芸豆蛋白。探讨了蛋白质与糖的摩尔比及反应时间对芸豆蛋白糖基化反应的影响，揭示了糖基化对芸豆分离蛋白（KPI）和球蛋白（Phaseolin）功能性质与结构的影响．　　 小分子糖与芸豆分离蛋白（KPI）采用干热法进行糖基化反应，在本论文的设定的条件下，单糖糖蛋白在最初反应的3h就达到了较高的糖基化改性度，而双糖乳糖的糖基化速率则相对比较慢。通过反应了较短的时间（3 h）得到的KPI糖蛋白的溶解性与热稳定性得到了明显的改善，乳化活性的变化不明显；而随着反应时间的增加，单糖糖蛋白的溶解性持续的下降，乳化性能却能得到逐步的改善，而双糖乳糖糖蛋白的溶解性则增加。　　 另外，糖基化会降低KPI的等电点。采用单糖的糖基化处理对功能性质的改善效果要优于双糖；摩尔比为1：100在改善溶解性及热稳定性上的效果比较好，而摩尔比为1：30在改善乳化性质效果则要优于1：100。　　 SEC分析显示，KPI糖蛋白在排阻色谱中主峰的位置向前偏移，偏移幅度从大到小依次是半乳糖糖蛋白，葡萄糖糖蛋白，乳糖糖蛋白，结果表明了KPI与糖之间为共价结合的。SDS-PAGE的分析显示KPI是不含二硫键的球蛋白，且其亚其主要分布在分子量为43KDa附近，KPI糖蛋白在分子量43KDa附近谱带的迁移率比没有经过改性的KPI慢，而单糖糖蛋白的比双糖糖蛋白的要慢。圆二色光谱的结果表明糖基化对KPI的二级结构只有轻微的影响，摩尔比为1：30的糖蛋白，其α-螺旋的含量有所上升，摩尔比为1：100的则基本上没有变化；KPI糖蛋白的三级结构有了部分的展开，半乳糖糖蛋白展开的程度最大。KPI糖蛋白的内部荧光强度有所降低，特别是通过较长反应时间制备得到的（12 h及24 h）单糖糖蛋白，另外其最大荧光强度的波长也发生红移，表明了糖基化导致了KPI中的色氨酸残基的微环境产生了变化，单糖糖蛋白的效果较突出。通过对各KPI糖蛋白结构特性的分析，结果表明单糖糖基化对KPI结构的影响要比双糖糖基化的要明显，其中半乳糖糖蛋白的结构变化的最大。　　 单独对芸豆蛋白的主要成分7S球蛋白（Phaeolin）进行糖基化处理。结果表明：对比KPI及7S的糖基化度，发现7S球蛋白的糖基化速度要低于KPI； DSC的分析显示，糖基化也可以改善7S球蛋白的热稳定性。7S球蛋白的变性焓值高于KPI糖蛋白，说明其结构较之KPI紧凑，这一点在SDS-PAGE与圆二色光谱中都能够得以体现。在SDS-PAGE电泳图谱中，7S糖蛋白在分子量为43KDa附近的谱带的迁移率慢于7S球蛋白，而三种7S糖蛋白之间的迁移率相差不大。而CD的结果显示糖基化对7S球蛋白的作用与KPI类似：对二级结构的影响较轻微，三级结构变化比较明显。