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本文包括三部分内容：1.研究Pd(Ⅱ)配合物与多肽Microperoxidase-11的相互作用，并就Pd(Ⅱ)离子对多肽的配位位点作深入探讨；2.合成CH3CO-Met-His-GlyH，CH3CO-CysMe-His-GlyH，CH3CO-CysMe-His-Gly-OEt以及它们的咪唑衍生物作为模拟化合物来研究Pd(Ⅱ)配合物选择性水解切割细胞色素c的机理；3.研究Pt(Ⅱ)配合物与多肽Microperoxidase-11的相互作用，并与Pd(Ⅱ)配合物作比较。
1.用电喷雾质谱和MS/MS技术研究室温下或40℃下恒温两天cis-[Pd(en)(H2O)2]2+与多肽Microperoxidase-11(Mp-11)之间的相互作用。含Pd(Ⅱ)离子的Mp-11配合物的组成通过精确的分子量和同位素分布的拟合来确证。MS/MS分析证明Pd(Ⅱ)优先选择与Cys7的侧链相连，然后是Cys4。Pd(Ⅱ)促进的Mp-11中His8-Thr9肽键的水解与最初的Pd(Ⅱ)与Cys7的侧链配位有关，而不是与His8有关。这些结果表明，Pd(Ⅱ)促进的细胞色素c中His18-Thr19肽键的水解切割是由同样的配位方式引起的。
2.合成CH3CO-Met-His-GlyH，CH3CO-CysMe-His-GlyH，CH3CO-CysMe-His-Gly-OEt以及它们的咪唑衍生物(Nτ-苯甲基，Nτ-甲苯磺酰，Nτ-苯甲基-Nπ-苯甲酰甲基)作为模拟化合物来研究Pd(Ⅱ)配合物选择性水解切割细胞色素c的机理。Cis-[Pd(en)(solvent)2]2+(solvent：D2O和CD3OD)水解切割这些底物的肽键用1HNMR来检测。结果表明，含有Met-的三肽在与Pd(Ⅱ)的配位方式上不同于含有CysMe-的三肽。前者通过S原子，蛋氨酸的氨基氮，咪唑的Nπ和Pd(Ⅱ)配位，形成多环螯合物且抵制水解。后者，作为研究Pd(Ⅱ)配合物选择性切割细胞色素c的His18-Thr19肽键机理的模拟物，通过半胱氨酸的S原子，组氨酸的氨基氮以及羰基氧与Pd(Ⅱ)配位，形成一个多环螯合物，其中His-Gly肽键水解断裂。动力学研究表明，含有CysMe-的三肽中咪唑Nπ的质子化是控制His-Gly键断裂的一个重要因素。为了得到切割反应的理论依据，具有代表性的Nπ质子化的三肽离子CH3CO-CysMe-His-GlyNMe及它的钯配合物的几何构型在有或没有附加水分子的情况下，用B3LYP密度泛函理论3-21G，6-31G(d)和LanL2DZ基组来优化。基于模拟化合物的实验和理论结果，第一次提出一种机理来解释Pd(Ⅱ)配合物选择性水解切割细胞色素c中His18-Thr19肽键。Pd(Ⅱ)离子与组氨酸的羰基氧配位以及附加二水聚合物与C=O形成的氢键使组氨酸的C=O双键弱化且极化，从而水解切割肽键。
3.铂和钯有很多相似的性质。同样用电喷雾质谱和MS/MS技术来研究室温下或40℃下恒温三天cis-[Pt(NH3)2(H2O)2]2+与多肽Microperoxidase-11(Mp-11)之间的相互作用。精确的分子量和同位素分布的拟合确证含Pt(Ⅱ)离子的Mp-11配合物的组成。MS/MS分析再一次证明Pt(Ⅱ)优先选择与Cys7的侧链相连。恒温三天后Pt(Ⅱ)也能促进Mp-11的His8-Thr9肽键水解断裂。这些结果对于我们研究Pt(Ⅱ)促进的细胞色素c中肽键的水解切割是有极大的参考价值的。