S100A13是钙离子结合蛋白S100蛋白家族中一个独特的成员，它在多种组织/细胞中广泛表达。功能研究表明它与某些缺乏信号肽的蛋白(如FGF-1和IL-1α)向胞外的分泌有关，并可能与炎症反应相关；此外，它与血管新生及神经系统的发育均有一定关系。我们表达纯化并解析了人源Ca2+-S100A13的2.0(A)分辨率的晶体结构，这也是第一个S100A13的晶体结构。S100A13以二体形式存在，折叠形式与该家族其它蛋白类似。但S100A13具有一些独特的结构特征：如其四段α-螺旋都呈现一种双亲螺旋的性质，我们分析这很可能与它可以介导FGF-1等蛋白分泌的功能相关；此外，它独特的表面电荷分布也提示它与靶蛋白相互作用的方式可能与其它的S100蛋白不同。另外我们首次通过BIAcore实验发现S100A13可以和肥大细胞脱粒肽mastoparan相互作用，并测定了二者的结合常数。　　 硫氧化还原酶(SOR)是目前唯一已知的在古菌中直接氧化元素硫的酶，它可以在氧气的作用下，对元素硫进行氧化和还原，生成亚硫酸盐、硫代硫酸盐和硫化物等产物。我们表达提纯了来源于嗜酸热古菌Acidianus tengchongensis的SOR蛋白的野生型及三种突变体，并解析了两种SOR蛋白的不同晶型的晶体结构。结构显示，SOR蛋白为αβ折叠形式，单体结构非常紧凑，N末端和C术端之间形成氢键相互作用，这可能是该蛋白具有很高热稳定性的原因之一。24个SOR单体聚集形成一个中空的球壳，除去来源于A.ambivalens的SOR结构中报道的由四个单体形成的“烟囱状”的突出通道外，我们还发现一个由3个SOR单体组成的孔道，此外，在SOR单体内部还发现一个通道，经过活性中心，并贯穿整个单体分子，推测这些通道可能用于底物和产物的进出；我们分析了各通道的性质，并对底物通道和产物通道进行了区分。此外，结构比较表明不同来源的两个SOR结构在活性中心处有明显差别，这些差异提示，这两个SOR结构可能代表了SOR蛋白在反应过程中两种不同的状态。根据以上结果，我们对SOR催化反应时底物进入的通道、结合的位置以及产物排出的通道进行了推测。