小鼠的D10Wsu52e表达一个含有505个氨基酸的功能未知的蛋白，其表观分子量为55kDa(我们命名为p55)。这个蛋白与人的HSPC117蛋白同源性高达99％以上，而后者被发现存在于细胞中与细胞粘连有关的结构spreadinginitiationcenter(SIC)，并与细胞粘附分子vinculin和talin结合，但是这类新蛋白在这些过程中的功能仍不清楚。我们的实验结果表明，在HeLa细胞中，p55蛋白表达量的升高，虽然不影响细胞粘着斑的组合过程和去组装过程，但是可以导致细胞粘着斑运动减慢，并阻碍细胞铺展速率；研究其分子机制发现，在HeLa细胞中p55蛋白不仅能够和vinculin结合，同时随着p55蛋白在细胞中的表达量的上升，虽然细胞粘附分子vinculin、paxillin和focaladhesionkinase(FAK)的表达量没有明显变化，但是vinculin和paxillin结合增强，此增强作用同时下调paxillin和FAK的结合，降低paxillin和FAK的活性，稳定粘着斑结构抑制细胞铺展，并直接通过FAK-Sre信号通路降低MAPK家族蛋白extracellularsignal-regulatedkinase(ERK)的活性。酵母双杂交和体外蛋白结合实验都表明p55蛋白还可以结合SIC结构中的lamininreceptorprecursor/amininreceptor(LRP/LR)蛋白，并且是与67kDaLR分子形态结合。进一步实验结果表明，LR与细胞外基质结合的结果域peptideG是LR与p55蛋白结合的结构域，并且LR与p55蛋白、细胞外基质蛋白的结合是相互诘抗的。在HeLa细胞中，p55蛋白的表达量和37kDaLRP、67kDaLR的表达量是密切相关的,而后者的表达量能够通过抑制磷酸脂酶MKP-1和PAC-1的表达影响MAPK家族蛋白的磷酸化水平。细胞粘着实验还表明p55蛋白可以做为LR与细胞外基质结合的负调控因子，能够影响细胞的粘着。综合我们的实验结果和前人的结论，我们认为p55蛋白可以通过调节paxillin-FAK结合影响FAK-Src信号通路，并负调控laminin-LR相互作用和参与LR相关的信号通路，影响细胞中MAPK家族蛋白分子活性，进而抑制细胞粘着并通过降低细胞粘着斑速率抑制细胞铺展速率。