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盘基网柄菌是一种“土壤阿米巴”，以吞食细菌为生。在营养丰富条件下，以单细胞形式存在；一旦食物匮乏，单个细胞聚集成多细胞体，细胞历经细胞丘、蛞蝓体、拔顶阶段完成发育和分化过程，最终形成由孢子细胞和柄细胞组成的子实体，在合适条件下，孢子细胞萌发开始新生命周期。由于其具有单细胞和多细胞的生命过程，生命现象丰富，作为非常好的模式动物，用来研究细胞的运动性，细胞间的信号转导以及细胞类型的特化和细胞发育等。LagC基因编码的gp150蛋白是一种膜蛋白，一种异嗜性细胞表面粘附分子，通过细胞间异嗜性粘着的相互作用来调节细胞的粘着，以此来调节细胞的分化。gp150缺失的细胞株AK127不能完成多细胞发育，发育只能停留在细胞松散聚集阶段。由此推测，gp150蛋白在盘基网柄菌发育过程中起着重要作用，它可能参与介导细胞分化和凋亡的信号转导途径，但具体的信号通路至今仍未完全清楚。为了研究gp150对盘基网柄菌多细胞发育相关基因的影响，运用DDRT-PCR方法发现在野生型细胞KAx-3和突变细胞AK127发育到14小时，有一差异表达片断并提交至GeneBank，长度为602bp,获得登陆号AY894718，通过BLAST同源序列比对，该序列中98％的碱基与盘基网柄菌中尿囊酸酶基因(长度为1100bp)部分片断几乎完全一致，E值为零，因此我们判断该基因在野生型细胞株KAx-3和突变型细胞株AK127在发育过程中存在差异表达。2005年盘基网柄菌全基因组测序工作完成，全基因组由六条染色体，线粒体DNA，以及核糖体DNA组成。allC基因位于第三号染色体上，编码的蛋白分子量约为42kD。尿囊酸酶(allantoicase)是嘌呤代谢中一种重要的酶，催化尿囊酸生成脲基乙醇酸，后者进一步降解为氨、二氧化碳和乙醛酸。而代谢过程中产生的氨是一种盘基网柄菌发育调控中一种重要的信号分子，氨通过抑制诱导分化因子(DIF)的累积来抑制柄细胞的发育并促进孢子细胞的形成。为此我们克隆表达了尿囊酸酶基因，并制备多克隆抗体，为研究该基因在盘基网柄菌发育调控中的功能提供依据。
本实验提取盘基网柄菌野生型细胞株KAx-3发育到14小时细胞的总RNA，逆转录PCR得到cDNA第一链，以cDNA第一链为模板克隆出尿囊酸酶基因，将盘基网柄菌尿囊酸酶基因克隆入融合表达载体pET-32a，并在大肠杆菌E.eoli BL21(DE3)中进行诱导表达，结果获得较高纯度的表达蛋白。表达菌株经1 mmol/L IPTG诱导4h后，尿囊酸酶蛋白高效表达并形成包涵体，融合蛋白的表达量约占菌体总蛋白的37％。包涵体经8mol/L尿素溶解后，经NI-NTA金属螯合层析柱在变性条件下纯化，得到纯度达70％的尿囊酸酶融合蛋白。采用切胶回收的方法切割回收该融合蛋白，免疫新西兰大白兔，制备和获得了多克隆抗血清。用western blot检测该抗血清与融合尿囊酸酶免疫反应，结果发现即便抗血清稀释到1:2000，也能与融合尿囊酸酶产生良好的识别反应。因此本研究成功制备了尿囊酸酶多克隆抗体，为研究该基因在盘基网柄菌发育过程的功能提供有力的工具，也为今后研究该基因与gp150蛋白的关系提供理论依据。