该文用紫外可见光谱,圆二色光谱研究了甲酯化蛋白的热变性过程.发现这三种甲酯化蛋白的热稳定性有不同程度的降低.甲酯化对不同的突变体对Tm值的影响相近.这些实验结果证明了,野生型及58位突变体甲酯化后,虽然58位芳环与周围芳环之间的堆积作用仍然存在,但对蛋白稳定性的作用大小有所改变.同时由于替代氨基酸残基的体积、疏水性及形成氢键能力等方面性质不同,所以也对蛋白的稳定性产生了一定的影响.细胞色素b<,5>蛋白在生物体内的重要功能之一是电子传递.蛋白分子之间的电子传递反应大致包括三个步骤:首先是蛋白分子间通过扩散或一些导向力的作用(如静电作用或疏水作用)结合在一起,形成电子传递前驱复合物;接着前驱复合物发生一定的构象调整,电子从一种蛋白分子传向另一种蛋白分子;最后蛋白复合物解离(Mclendon and Hake,1992;Marcus and Sutin,1985).在表面负电荷残基五点突变体蛋白的结构研究基础上,我们对野生型,五点突变体蛋白蛋白的电子传递功能性质进行了研究.用stopped-flow快速动力学技术,测定了细胞色素b<,5>及其五点突变体蛋白与细胞色素b<,5>还原酶在拟一级条件下的电子传递速率.细胞色素b<,5>与细胞色素b<,5>还原酶电子传递速率常数k<,12>顺序为WT>五点突变体.由以上的研究结果推断,其五点突变体蛋白电子传递速率的减慢,主要是由于其与细胞色素b<,5>还原酶的结合能力的降低引起的.