【摘 要】
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在真核生物细胞中，赖氨酸的乙酰化是最常见的一种组蛋白修饰形式。人们长期且深入的研究表明组蛋白的乙酰化能够调节染色体的组装形式。基于组蛋白乙酰转移酶的序列及结构相似
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在真核生物细胞中，赖氨酸的乙酰化是最常见的一种组蛋白修饰形式。人们长期且深入的研究表明组蛋白的乙酰化能够调节染色体的组装形式。基于组蛋白乙酰转移酶的序列及结构相似性，可以将它们归为四个主要的家族。HBO1是MYST组蛋白乙酰转移酶家族的成员，主要负责对组蛋白H3K14进行乙酰化，继而影响胚胎发育过程。在体内，HBO1作为催化组分能够与支架蛋白BRPF1/2/3或JADE1/2/3以及另两个辅助蛋白ING4/5和Eaf6组成多亚基的组蛋白乙酰转移酶复合物。人们发现BRPF2对HBO1乙酰化H3K14的酶活非常重要。在本文中，我们发现BRPF2能够调节HBO1对于游离的组蛋白H3、H4及核小体形式的H3乙酰化的酶活。其中，BRPF2N端区域足够与HBO1结合，并且可以在体外促进HBO1对于H3K14的乙酰化能力。同时，我们首次报道了HBO1MYST结构域与BRPF2N端片段的晶体结构。该结构模型结合随后的体外生化及体内细胞生物学实验，揭示了参与HBO1与BRPF2相互作用的关键氨基酸残基。综上，我们的结构与功能数据表明BRPF2的N端区域不仅是结合HBO1的重要位点，同时也能在一定程度上辅助复合物与核小体的结合。这些研究成果为进一步阐明BRPF2如何调节HBO1的乙酰转移酶活性的分子机制提供了重要信息。
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