KCNE1作为辅助亚基与功能亚基KCNQ1以4:2的比例装配形成异源多聚体KCNQ1/KCNE1钾通道。KCNE1单独表达不能形成功能性通道，KCNQ1/KCNE1共同表达使KCNQ1通道电流增加，激活速率减慢，电压依赖性曲线呈正向偏移，因而KCNE1对于KCNQ1/KCNE1通道慢激活特征的维持是不可替代的。　　KCNE1在N-端胞外段有2个N-连接糖基化位点，分别是第5和第26位的天冬酰胺。已发现的N5位N-连接糖基化的突变(T7I)与LQTS及尼尔森综合征有关。这提示我们，KCNE1作为辅助亚基，其N-连接糖基化位点的突变可能对KCNQ1通道具有调节作用，但具体的调节效应不明，KCNE1糖基化的调控机制也没有明确的报道。　　N-连接糖基化通常始于新生肽链翻译过程中通过易位子(translocon)进入内质网腔的过程中。高甘露寡聚糖在糖基转移酶(oligosaccharyltransferase OST)的作用下从多萜醇Dol-PP转移到靶蛋白的天冬酰胺上。哺乳动物细胞的OST是由9个亚基组成的复合体，其中STT3A和STT3B是完成酶促反应的关键分子，它们具有识别寡糖底物和糖基化位点的双重功能。　　我们通过siRNA konck-down技术下调小鼠心肌细胞中stt3b的表达，经检测stt3b在mRNA和蛋白水平分别下降了96.1％(P<0.01)和17％(P<0.01)。STT3B蛋白的下调影响了KCNE1 N-连接糖基化的水平，使其蛋白糖基化与非糖基化比例下降了20％(P<0.01)。由此证明了KCNE1蛋白N-连接糖基化受到OST酶的调节。　　为了解KCNE1 N-连接糖基化的功能，我们构建了针对KCNE1 N-连接糖基化位点的突变体：KCNE1-N5Q、KCNE1-N26Q、KCNE1-N5，26Q，并在HEK293细胞系中与KCNQ1共同表达。运用全细胞膜片钳技术，我们以电流密度、标准化I-V曲线及通道激活/失活时间常数t值等电生理参数为指标，这三种突变体与野生型KCNQ1/KCNE1相比都没有显著差异，通道的电压依赖性特征没有改变。这一结果提示我们KCNE1 N-连接糖基化对KCNQ1/KCNE1的调控并不是通过改变通道本身的电生理学特征功能进行的。