葵花蛋白营养丰富、易吸收、色泽、口感好,是一种良好的植物蛋白资源。蛋白质的功能性质在食品加工制造中有广泛的应用,添加蛋白质一方面可提高肉制品的产品得率,使产品具有良好持水性,另一方面又可使产品具有低脂肪、高蛋白的特点,备受对食品有特殊需求人群的欢迎。但由于在实际的生产过程中,往往避免不了对蛋白质的高温操作,这将导致其功能性质的改变。因此,在蛋白质的开发利用中,探讨热处理改性蛋白的凝胶流变学变化具有非常重要意义。此外,由于人们对食品品质的追求,天然高分子添加剂改善蛋白质的凝胶性质也成为比较热门的课题。本研究将葵花分离蛋白(SPI)及其主要组分11S球蛋白分散液分别在其热变性温度及±10°C处理10 min,探讨热改性对葵花蛋白结构及凝胶流变学性质的影响;同时在保证总固形物含量不变的情况下,阐述淀粉的添加对葵花分离蛋白凝胶性质的影响。采用十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、巯基和二硫键的含量、粒径分布、荧光扫描、差示扫描量热法(DSC)等表征蛋白的热改性产物结构及其理化性质变化。以热改性的SPI及11S球蛋白分别以未改性的蛋白为对照,添加淀粉的SPI以未添加淀粉的SPI为对照,探讨SPI及11S球蛋白的流变性、凝胶性、凝胶微观结构、凝胶持水性、蛋白溶解度、凝胶理化等性质的变化,主要结果如下:(1)热改性葵花分离蛋白及11S球蛋白结构及流变学性质的变化高温导致葵花分离蛋白(SPI)及11S球蛋白不同程度的聚集。电泳分析结果表明,热处理的蛋白亚基含量发生了显著变化,表明有聚集物生成;电镜扫描及粒径分布结果显示,经过热处理蛋白产物表面形貌粗糙,核紧疏松多孔,微观结构更加无规则;荧光分析结果表明,加热导致蛋白质分子伸展,蛋白发生聚集,荧光强度、表面疏水性下降;DSC分析显示,高温热处理并没有使蛋白完全变性,产物的热稳定提高;热处理导致SPI及11S球蛋白的巯基含量减少,SPI 102°C热改性产物表面巯基含量最小(1.80±0.028μmol/g),112°C热改性产物总自由巯基含量最小(1.86±0.049μmol/g),11S球蛋白98°C热改性产物表面巯基和总自由巯基含量最小(1.86±0.037μmol/g,2.78±0.071μmol/g),同时热改性使SPI和11S球蛋白二硫键含量增多,溶解度下降。热改性使SPI及11S球蛋白流变学性质发生变化。热处理导致蛋白的表观黏度增加,其中热变性温度处变化显著;分散稳定性下降,热变性温度处变化程度显著;凝胶持水性随热聚集程度的增大明显提高,SPI及11S球蛋白的凝胶持水性均在热变性温度处有最高值分别为50.14±5.6%,46.32±2.61%;凝胶强度下降,凝胶点均高于未改性蛋白,SPI凝胶点由46.29°C(未处理蛋白)提高至56.86°C(102°C热改性蛋白),11S球蛋白凝胶点由40.81°C(未处理蛋白)提高至51.59°C(108°C热改性蛋白);凝胶随频率及应变变化的稳定性降低,SPI及11S球蛋白最大应变值在热变性温度处达到最低,分别为0.32%和0.11%;凝胶的外观色泽暗黄,微观结构由念珠簇状有序的空间结构,变为块状无规则聚集形态;热改性的SPI及11S球蛋白形成凝胶后蛋白质的亚基含量变化不大,但蛋白质的分子量变化明显,其中变性温度热处理蛋白分子量最大,凝胶蛋白溶解度最低,SPI最低为77.82±4.26%(102°C热改性蛋白),11S球蛋白最低为72.93±3.52%(98°C热改性蛋白)。(2)淀粉添加对葵花分离蛋白流变学性质的影响淀粉的添加显著改善了蛋白的凝胶流变学性质。添加淀粉导致SPI凝胶点增大,但淀粉含量对SPI的凝胶点影响不大;SPI凝胶表观形貌由粗糙发哑白变为细腻微黄有光泽;SPI微观结构由紧致的凝胶网络变为多孔无规则;随着淀粉含量的增加蛋白凝胶的持水性显著提高,由47.46±3.76%(SPI/ST=15/0,w/w)提高至66.47±1.85%(SPI/ST=12/3,w/w);蛋白凝胶强度显著提高,弹性模量由1.68 Pa(SPI/ST=15/0,w/w)增加到44.15 Pa(SPI/ST=12/3,w/w);凝胶过程中,淀粉促进了蛋白质的热变性,蛋白变性温度由110.36°C(SPI/ST=15/0,w/w)降低至109.66°C(SPI/ST=12/3,w/w);淀粉的添加抑制了蛋白的热聚集,使蛋白凝胶溶解度显著提高(8.4%);保持固形物含量不变,添加少量淀粉,在提高制品的质感和品质同时,又可降低生产中的成本,对蛋白的开发利用具有很好的指导意义。