植物体细胞质和叶绿体中存在两类不同FBPase，这两种FBPase的性质不仅在不同物种之间存在不同，而且同一物种内也存在较大差异。拟南芥作为一种模式植物，大部分基因与其它高等植物基因有着很高的同源性，全部基因组测序也已经完成，而且国内外还没有关于拟南芥叶绿体FBPase表达以及性质方面的报道，所以本论文以拟南芥叶绿体FBPase为研究对象，用动力学和荧光的方法研究了拟南芥叶绿体FBPase的相关性质，本论文开展了以下工作：　　 1)拟南芥叶绿体FBPase高效表达条件的研究：通过对诱导温度、诱导时间、诱导剂浓度等条件的摸索，获得了拟南芥叶绿体FBPase高效表达的最优条件：用0.5mM IPTG诱导剂，在诱导温度为25℃，诱导时间6h后的菌体可获得最大表达量的目的蛋白。同时，利用Ni-NTA琼脂糖亲和层析技术，成功纯化得到拟南芥叶绿体FBPase。　　 2)拟南芥叶绿体FBPase的酶动力学的研究：测定了pH、温度、DTT以及金属离子对酶活性的影响，并且测定了酶的热稳定性以及动力学常数：　　 最适pH为8.0，最适温度是45℃，最优DTT的浓度为20mM，金属离子Mg2+以及低浓度的Mn2+对该蛋白有激活作用，高浓度的Mn2+、Ca2+、Zn2+、Cd2+、Cu2+、Li+对该蛋白有抑制作用；对该酶的热稳定性研究发现，该酶从0℃到45℃可以保存几乎100％的活性，而温度高于45℃，酶的活性逐渐下降，到75℃活性基本丧失。该酶的表观Km为0.14mmol/L，Vmax为19.89μmolPi/(min·mgPr)。　　 3)金属离子与拟南芥叶绿体FBPase的荧光作用机理的研究：加入Mn2+、Mg2+、Cu2+、Li+、Na+、K+、Zn2+、Ni2+、Cd2+、Ca2+对该酶的影响不同：　　 其中Mn2+、Mg2+对拟南芥FBPase的猝灭机制为静态猝灭。加入Mg2+后静电作用力成为维持拟南芥FBPase构象稳定的主要作用力；Mn2+与水分子形成配位化合物，其配体水与拟南芥FBPase的氨基酸侧链残基形成的氢键成为维持蛋白构象稳定的主要作用力，金属离子Mn2+、Mg2+与蛋白作用位点接近酪氨酸残基。　　 其它金属离子对拟南芥FBPase的猝灭机制为动态猝灭，对酶分子的构象改变影响并不大，疏水作用力是维持酶分子构象的主要作用力。