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灵敏、特异的嗅觉系统对昆虫的觅食、求偶等行为至关重要。已有研究表明，昆虫对外界气味物质的识别是一个非常复杂的过程，昆虫触角感受器中的多种蛋白参与了这一过程，其中包括气味受体、气味结合蛋白、嗅觉神经元膜蛋白、气味降解酶、化学感受蛋白等。其中气味结合蛋白是一类特异表达于昆虫嗅觉组织的小分子量酸性蛋白。气味结合蛋白能够特异地识别和结合脂溶性气味分子，这是昆虫感受外界气味的第一步生化反应，具有非常重要的意义。家蚕(Bombyx mori)特别是其成虫的嗅觉非常灵敏，是研究昆虫化学通讯的理想模型。本文以蚕蛹粉为材料，经过匀浆、差速离心、密度梯度离心、低温超高压破碎和超速离心获得较纯的膜组分，用去垢剂溶解后，再经过一系列层析技术对膜蛋白进行分离，所得的蛋白样品用双向电泳技术进行进一步分离，取点酶解进行质谱分析，与家蚕蛋白质理论数据库比对分析，筛选出一种家蚕气味结合蛋BmOBP2，这是一个具有一次跨膜的膜蛋白。同时我们从蚕蛹cDNA文库中成功克隆到了BmOBP2蛋白的基因，并成功构建两个表达载体pET-32a-BmOBP2、pGEX-6P-1-BmOBP2和一个融合表达载体pET-28a-MnSOD-BmOBP2，通过亲和层析和离子交换层析获得纯度较高的融合蛋白，并对其进行结晶条件初探。通过组织定位发现，在蚕蛹头部检测到天然BmOBP2蛋白，在体壁和尾部则没有检测到天然BmOBP2蛋白。利用GST pull down技术研究了BmOBP2与蚕蛹全蛋白的相互作用，质谱结果表明与该蛋白相互作用的蛋白Bmb021422。对家蚕气味结合蛋白功能的深入研究有助于阐明家蚕的嗅觉机理，为研究脊椎动物的嗅觉机理提供借鉴。