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植物受到逆境影响时体内产生大量活性氧，超氧化物歧化酶(SOD)是广泛存在于需氧生物中能够催化超氧阴离子发生歧化反应、专一地清除生物体内的活性氧、平衡机体的氧自由基的一种重要的金属抗氧化酶。它也是活性氧清除系统中第一个发挥作用的抗氧化酶。
本研究以水稻广亲和品种Cpslo17为材料，以λTriplex2TM为载体利用SMART技术构建了幼叶和幼穗两种组织的cDNA噬菌体文库。幼叶和幼穗原始文库的克隆数目为别为1.5×105pfu和2.45×105pfu，插入片段的大小均在0.5～3kb之间，文库的阳性克隆子的比例分别为97.0％和98.7％。从幼穗cDNA文库中分离了一个新的水稻铁超氧化物歧化酶剪接异构体OsFe-SODb。它编码的氨基酸和其它植物的OsFe-SOD同源性为33.9～45.4％，并且在其N端发现有定位于叶绿体的信号肽。序列分析表明OsFe-SODb和Kaminaka等分离的OsFe-SODa是由同一段基因组经过不同剪接而形成的剪接异构体。水稻两个亚种的OsFe-SOD基因组序列一致，所有外显子和内含子的交接区都符合“GT-AG”’规则。可变剪接发生在OsFe-SOD的第四个外显子处，属于内含子不剪接的类型。可变剪接导致第169位氨基酸后面的氨基酸序列的改变。
分别将OsFe-SODa和OsFe-SODb的读码框插入pET-11a在大肠杆菌BL21(DE3)中进行了非融合高效表达，优化表达体系发现25℃下目的蛋白主要以可溶性形式表达。SOD活性检测表明两种水稻铁超氧化物歧化酶异构蛋白都具有SOD活性。
RT-PCR结果表明在水稻两个亚种的不同品种叶片中都有OsFe-SODa和OsFe-SODb的表达，且叶片中OsFe-SODb的表达量比OsFe-SODa高。OsFe-SOD异构体在Cpslo17的营养器官及生殖器官(穗和种子)中均有表达。