【摘 要】
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本文采用链霉蛋白酶酶解，对二甲基氨基苯甲醛(DAB)为显色剂的方法，测得每个黑皮扁豆凝集素(Dolichos purpureus lectin，DPL)分子约含有4个色氨酸残基；在pH 4.0，0.1 mol/L醋酸缓冲
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本文采用链霉蛋白酶酶解，对二甲基氨基苯甲醛(DAB)为显色剂的方法，测得每个黑皮扁豆凝集素(Dolichos purpureus lectin，DPL)分子约含有4个色氨酸残基；在pH 4.0，0.1 mol/L醋酸缓冲液中，用N-溴代丁二酰亚胺(NBS)化学修饰法测得大约只有1个色氨酸残基位于分子表面。在无脲的样品溶液中，分子表面的色氨酸残基被NBS修饰后，充分透析后测得凝血活性未变，这表明位于分子表面的色氨酸残基与凝血活性没有关系；在含8 mol/L脲的样品溶液中，色氨酸残基被NBS完全修饰后，充分透析后发现凝血活性完全丧失，而此时活性对照仍有活性，这表明分子内部的色氨酸残基位于DPL的活性中心或其附近，被NBS修饰后可引起活性中心构象发生改变，从而使DPL丧失活性。
另外，还利用内源荧光方法研究了黑皮扁豆凝集素在不同条件下的溶液构象变化和色氨酸残基微环境的构象特征，并测定了相应的凝血活性。
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