细菌的趋化性是指细菌能够感应环境中化学物质的浓度梯度，进而通过信号传递改变运动器官（如鞭毛）的旋转方式，从而实现趋利避害的行为。本论文以睾丸酮丛毛单胞菌（Comamonas testosteroni）CNB-1菌株为研究对象，系统研究了其甲基化受体趋化蛋白(Methyl-accepting Chemotaxis Protein，MCP)对芳香族化合物的趋化机制、趋化信号转导通路和趋化信号跨膜传递的分子机制。　　首先，我们发现在CNB-1菌株中，甲基化受体趋化蛋白MCP2901能够介导菌株对苯甲酸、4-羟基苯基酸、原儿茶酸和龙胆酸等多种芳香族化合物的趋化，使用游动平板法检测趋化性表明，MCP2901介导的芳香族化合物趋化能力强于本实验室以前报道的MCP2201和MCP2983。进一步深入对MCP2901胞外配体结合结构域(MCP2901LBD)的研究我们发现，MCP2901LBD不仅可以直接结合芳香族化合物的中间代谢产物柠檬酸，还可以直接和龙胆酸、4-羟基苯甲酸、苯甲酸以不同强度结合，解离常数分别为KD=760.5μM，428.1μM，1300μM。随后对4-羟基苯甲酸、龙胆酸的同分异构体进一步进行结合力筛查我们发现，MCP2901LBD还能和2-羟基苯甲酸，2，6-二羟基苯甲酸这两个不能被CNB-1代谢的芳香族化合物以高亲和力结合，解离常数分别为KD=230.4μM和70.3μM。MCP2901介导的对这两个化合物的趋化性在CNB-1中是唯一的。体外利用Nanodiscs重构MCP2901介导的趋化信号传递通路，也证明芳香族化合物本身也可以引起趋化信号通路中的激酶活性变化。至此我们发现了首个得到实验鉴定的芳香族化合物的甲基化受体趋化蛋白，丰富了我们对细菌与芳香族化合物相互作用的认识。　　随后，我们对CNB-1菌株中趋化信号转导的下游信号传递通路进行了研究。不同于大肠杆菌只有一套经典的趋化基因簇——che基因簇，CNB-1菌株中有两套趋化/趋化类似基因簇，分别命名为ClusterⅠ和ClusterⅡ。依靠经典的遗传学方法、蛋白的pull-down实验鉴定相互作用等方法，我们发现ClusterⅠ参与介导经典的趋化信号通路，其系统内CheY2是调控鞭毛旋转的响应调节蛋白，而冗余的CheY1是磷酸信号的沉降蛋白，随后我们将ClusterⅠ命名为che基因簇。有意思的是，经过许多表型的筛查实验，ClusterⅡ最后被证明参与CNB-1中生物膜形成的调控，依据其与其它类似基因簇的结构组成相似性，我们将ClusterⅡ命名为Pil-Chp基因簇。Pil-Chp基因簇中的两个CheY同源蛋白PilG和PilH在生物膜形成过程中的作用是拮抗的，并且通过che基因簇和Pil-Chp基因簇之间的磷酸传递、细菌双杂交实验我们发现，che基因簇中的CheA可以传递磷酸基团给Pil-Chp基因簇中的PilH蛋白，PilH蛋白再负控生物膜的形成。在这个调控网络中，CNB-1中多达19个的甲基化受体趋化蛋白同样参与了两种行为的协调，这也是首次从实验上证明经典的甲基化受体趋化蛋白可以参与除趋化以外的细胞行为过程。　　在最后一部分工作中，结合本实验室早前报道的CNB-1中另一个甲基化受体趋化蛋白——MCP2201的胞外配体结合结构域MCP2201LBD的晶体结构，通过对MCP2201LBD天然状态、柠檬酸（趋化激活剂）复合物、苹果酸/丙二酸（趋化抑制剂）复合物晶体结构的比较，我们发现MCP2201LBD的天然状态和苹果酸/丙二酸复合物以三聚二体(Trimer-of-dimers)存在，而MCP2201LBD-柠檬酸复合物以三聚体状态存在。本工作中，甲基化受体趋化蛋白胞外配体结合结构域的三聚二体，和柠檬酸结合的三聚体状态都是首次直接被晶体结构所观察到。通过一系列破坏配体结合口袋、破坏三聚体界面、破坏三聚二体界面的定点突变实验，我们可以精确的使突变株在保留对柠檬酸趋化性的同时，使苹果酸丧失对趋化性的抑制能力。同时蛋白交联实验也观察到了聚合状态在不同效应物处理下的转变。这种不同配体分子导致的聚合状态变化，暗示着其可能是配体结合到受体蛋白后，引发跨膜信号传递的分子机制。进一步对晶体结构的叠加，我们提出了甲基化受体趋化蛋白跨膜信号传递的“经纬模型”，此模型对领域内广为认知的“滑动模型”与“旋转模型”进行了整合，进一步丰富了我们对跨膜受体信号传递分子机制的认识。