目的：　　用原核表达系统对登革病毒包膜蛋白(E蛋白)和非结构蛋白1(NS1蛋白)重组的B细胞抗原表位进行表达、纯化及血清学评价。　　方法：　　用形成α螺旋的连接肽(EAAAK)2作为接头将 B细胞抗原表位串联合成1条多表位重组基因 rE，将其克隆到原核表达载体 pET-28a（+）中，转化大肠杆菌BL21（DE3），用IPTG诱导表达重组抗原经镍柱纯化重组抗原，并用SDS-PAGE和Western blot鉴定重组抗原。以重组抗原作为包被抗原，用间接ELISA检测登革热病人血清是否含有抗登革病毒IgM抗体。　　结果：　　成功构建了重组表达载体 pET28a-rE，并成功在大肠杆菌 BL21(DE3)中表达。重组抗原主要以包涵体形式存在，用镍柱纯化后获得高纯度的重组抗原。SDS-PAGE和Western blot实验结果都显示蛋白分子量大小与预期结果一致，建立检测登革热病人血清IgM抗体的间接ELISA具有较高的准确性。　　结论：　　原核表达的4种血清型登革病毒多表位重组抗原具有良好的血清学检测价值。