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1.桑色素与人血清蛋白在胶束和微乳液中的相互作用荧光光谱研究结果表明,桑色素(morin)通过静态机理猝灭人血清蛋白(HSA)的内在荧光,且以单一结合部位与HSA相互作用,二者主要靠疏水作用力和静电作用力结合。根据非辐射能量转移理论,morin-HSA间的结合距离rmorin =3.90 nm,能量转移效率为E = 0.21。圆二色光谱证明,morin使HSA二级结构发生变化,α-螺旋结构的含量明显降低。表面活性剂(CTAB、SDS和Tween-80)以及相应微乳液体系中morin与HSA的结合作用研究发现,低浓度的Tween-80加入后,morin和Tween-80的协同作用能够促进morin对HSA的荧光猝灭作用;圆二色光谱表明Tween-80形成胶束后,胶束与HSA的结合作用增强使得HSA的疏水空腔结构进一步打开,因此morin与HSA的结合受到抑制;CTAB、SDS胶束和微乳液由于与HSA的结合作用较强破坏了HSA的二级结构,从而不利于morin与HSA的结合。2. Tween-80胶束和pH对槲皮素与人血清蛋白相互作用的影响应用荧光光谱和圆二色光谱法研究黄酮醇类物质-槲皮素(Quercetin)与人血清蛋白(HSA)相互作用的机理以及非离子表面活性剂Tween-80所形成的胶束和pH对quercetin与人血清蛋白相互作用的影响。结果表明,生理条件下和酸碱性缓冲溶液中quercetin对HSA的荧光猝灭均以静态猝灭为主,二者之间主要的作用力是疏水作用力和静电作用力。依据Fōrster非辐射能量转移机制,得到授体-受体间的结合距离(rquercetin= 3.07nm)和能量转移效率(E=0.16)。圆二色光谱研究发现,槲皮素会改变HSA的二级结构,使HSA的α-螺旋结构的含量明显降低。Tween-80的加入能够促进quecrcetin对HSA的荧光猝灭作用,quecrcetin和Tween-80的协同作用使得quecrcetin,Tween-80与HSA三者形成了大的聚集体,促进了HSA的荧光猝灭;当Tween-80形成胶束后,胶束与HSA的结合较强,使得HSA的疏水空腔结构进一步打开,quecrcetin与HSA的结合更加困难。3.表面活性剂对芹菜素与人血清蛋白相互作用的影响利用荧光光谱,紫外吸收光谱,ζ电势和圆二色光谱技术研究了两种相反电荷表面活性剂十二烷基磺酸钠(SDS)和十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)对芹菜素(apigenin)与人血清蛋白(HSA)相互作用的影响。研究表明芹菜素与HSA之间存在较强的作用力会引起HSA二级结构的改变;CTAB和SDS与HSA之间也存在疏水作用和静电作用相互作用,进而改变HSA的构象,使它的疏水空腔逐渐打开,α-螺旋结构进一步减少,不利于apigenin与HSA的结合,猝灭常数(KSV)、结合常数(KA)和结合位点数(n)都相应减小。4.表面活性剂对芹菜素与牛血清蛋白相互作用的影响荧光、圆二色光谱法和荧光探针法研究了芹菜素(apigenin)与牛血清蛋白(BSA)的结合性质。结果表明,apigenin与BSA之间的作用是静态猝灭过程,温度升高不利于他们的结合。Apigenin主要与BSA分子中位于疏水空腔中的Trp-214结合,但不能排除与Trp-135结合的可能;apigenin与BSA的相互作用将改变BSA的二级结构,使它的α-螺旋结构含量减小。CTAB和SDS胶束的存在也会改变BSA的二级结构使它发生变性,不利于apigenin与BSA的结合,使色氨酸残基荧光猝灭程度减小。CTAB和SDS所带的电荷不同,与BSA作用机制也不同,但是他们对apigenin与BSA的相互作用的影响都是使他们的相互作用减弱。Apigenin与BSA结合后使得BSA的表面疏水性增大, CTAB和SDS的加入也会使BSA的疏水残基裸露,表面疏水性增强。