α-淀粉酶（α-amylase,EC.3.2.1.1）是一个重要的工业用酶,在酒精酿造、食品和化工等行业都有着非常广泛的应用。它随机水解淀粉和糖原中的αα-1,4-糖苷键,产生系列寡糖,属于糖苷水解酶（glycosidase,EC.3.2.1-）家族。前期工作中,从海洋宏基因文库中筛选到了一个可以水解淀粉的基因（AmyP）,并在大肠杆菌中实现了异源表达。本论文对AmyP进行了氨基酸序列分析,结果显示AmyP具有一个催化结构域,该结构域的序列和α-淀粉酶超家族结构域相似性较高。但是AmyP的全序列和目前已知的α-淀粉酶序列的相似性均低于18%。。NCBI的序列比对结果显示,AmyP仅和同样来自于海洋微生物的4个假定的糖苷水解酶具有50%以上的序列相似性。因此,AmyP是一个具有全新序列的酶,序列分析无法获悉其具体功能。通过测定AmyP的水解底物和水解产物,判断AmyP是一个新型的糖化型α-淀粉酶。在AmyP蛋白的基础上,通过蛋白进化分析,发现AmyP隶属于糖苷水解酶13家族（GH13）,但是AmyP和与其相似的4个假定的糖苷水解酶共同组成了 GH13家族的一个新的亚家族GH13₃7。亚家族GH13_<sub>37的成员不仅都是来源于海洋细菌,而且与真正的细菌起源的GH13_<sub>19亚家族最为接近。因此,亚家族GH13₃7代表了α-淀粉酶的祖先在海洋中的一个独立分支,其催化性能可能更多的保留了远古α-淀粉酶的某些催化性能。实验发现AmyP可以水解生淀粉,进而推测AmyP蛋白C端一段序列可能是淀粉结合结构域（SBD）。这个假定的结构域由148个氨基酸组成,用生物信息学方法同样无法分析出功能信息。将这个假定的结构域在大肠杆菌中克隆表达纯化后,证实这个蛋白可以与生淀粉结合,并且没有水解能力,确实是一个SBD。删除了这个SBD的缺失型AmyP蛋白对生淀粉的水解能力下降25%,这进一步证明了 AmyP蛋白C端序列是SBD。SBD通过增加AmyP和底物的吸附作用从而增强AmyP的水解活性。