目的：本研究对野生型apoA-Ⅰ和分别发生在apoA-Ⅰ多肽链7个α螺旋片段上的半胱氨酸突变体二级结构和功能进行比较，以观察α螺旋极性和非极性界面或其附近的半胱氨酸突变如何影响apoA-Ⅰ蛋白的结构和功能；这些特定的半胱氨酸突变体的结构和功能之间是否存在某些必然联系。本文希望这些问题的解答能够对我们更深入、更全面的认识天然突变体apoA-ⅠM心血管保护特性的实质有所帮助。 结论：1.发生在不同α螺旋片段上的半胱氨酸突变对apoA-Ⅰ二级结构和构象稳定性的影响不同。单体apoA-ⅠM中半胱氨酸突变对apoA-Ⅰ α螺旋含量没有明显影响，但是该突变可能导致apoA-ⅠM二级结构稳定性降低。 2.单一氨基酸的半胱氨酸突变可以改变apoA-Ⅰ与脂质的结合能力，从而对apoA-Ⅰ蛋白促胆固醇外流能力造成部分影响；多肽链中央区域和C-末端在介导apoA-Ⅰ与脂质结合过程中发挥重要作用。 3.本实验制备的A-ⅠM(R173C)和其它半胱氨酸突变体单体均不表现明显抗大豆酯氧化酶催化的磷脂氧化能力。ApoA-ⅠM是否在体内具有抗氧化功能，其机制如何尚需进一步体内或体外实验加以验证。 4.不同α-螺旋片段上的半胱氨酸突变对apoA-Ⅰ促胆固醇外流能力影响不同。单体apoA-ⅠM促胆固醇外流能力低于野生型apoA-Ⅰ。多肽链C-末端在apoA-Ⅰ诱导的促胆固醇外流过程中发挥重要作用。 总之，尽管各半胱氨酸突变体均发生在apoA-Ⅰ多肽链上α螺旋亲、疏水性界面附近，但不同螺旋上的突变对apoA-Ⅰ的结构和功能影响不尽相同；单体apoA-ⅠM所呈现的结构和功能特点不能对体内该突变体所表现的心血管保护功能加以解释，因此还需进一步对半胱氨酸突变体二聚体的结构和功能进行深入研究，以帮助揭示其特殊的机体保护机制。