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本文包括三部分内容：第一部分研究了铜（Ⅱ）配合物［CuL（H<,2>O）］<2+>（L=2-［Bis（2-aminoethyl）amino］ethanol）促进肌红蛋白的选择性水解切割反应，发现多肽或蛋白的二级结构不仅影响金属配合物与其的切割效率，而且也影响它们的切割位点；第二部分采用电喷雾质谱（ESI-MS）和串联质谱（MS／MS）方法研究了铜（Ⅱ）、铂（Ⅱ）配合物与氧化胰岛素B链（Insulin B）结合位点，以及铜配合物对氧化胰岛素B链的水解切割位点；第三部分用从头计算RHF和密度泛函B3LYP方法以及LanL2DZ，SDD和6-31G（d）基组计算了配合物M（Im）<,2>X<,2>（Im=imidazole；M=Zn，Pt，Pd；X=F，Cl，Br,I）的几何构型以及Far IR和Raman振动频率，并对各种方法和基组进行了比较分析。
1 研究了铜（Ⅱ）配合物［CuL（H<,2>O）］<2+>（L=2-［Bis（2-aminoethyl）amino］ethanol）对马心肌红蛋白的水解切割，同时用LC-ESIMS，MALDI-TOF-MS以及Nano LC／MS／MS质谱确定了切割位点。发现在不加尿素的情况下，铜（Ⅱ）离子只与Ser和Thr邻近的His93配位而分别选择性地切割了其前后沿的第二个肽键。而在加了尿素后，铜配合物不仅切割了变性肌红蛋白中His93前后沿的第二个肽键，MALDI质谱中还检测到了另外两个切割位点：Ala53-Glu54和Ser117-Lys118；Nano LC／MS／MS质谱检测到的切割位点与MALDI质谱检测到的完全一致。这表明多肽或蛋白的二级结构不仅影响金属配合物与其的切割效率，而且也影响它们的切割位点。
2 用电喷雾质谱（ESI-MS）以及串联质谱（MS／MS）分析技术，确定了二价铜，铂配合物与氧化态胰岛素B链（Oxidized Insulin B）的作用位点，发现不论是铜还是铂，它们与氧化态胰岛素B链的作用位点都是在端基氮，His5以及His10。并且确定了铜配合物对氧化胰岛素B链的水解切割位点，得到了有趣的结论。发现Cu（Ⅱ）不仅能选择性水解切割氧化胰岛素B链中His10左边第二个酰氨键：Gly8-Ser9之间的肽键，还可以切割His5左边的第二个酰氨键：Asn3～Gln4之间的肽键。
3 用从头计算RHF和密度泛函B3LYP方法以及LanL2DZ，SDD和6-31G（d）基组计算了配合物M（Im）<,2>X<,2>（Im=imidazole；M=Zn，Pt，Pd；X=F，Cl，Br，I）的几何构型以及Far IR和Raman振动频率，并对各种方法和基组进行了比较分析。发现RHF方法给出的振动频率与实验值吻合得更好一些。虽然基组的影响不大，但两种计算方法中，SDD基组得到的结果稍微好些。而且还从理论上预计了一些难以实验测定的Pd（Ⅱ）和Pt（Ⅱ）化合物的振动频率。