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软物质研究是近年来才兴起的一门前沿交叉学科，它横越物理、化学、生物三大学科，是物理科学通向生命科学的桥梁。本文有代表性的研究了软物质所涉及的生物大分子，分子马达的理论模拟和预测部分。本文以蒙特卡罗方法和随机格点模型为基础，较清楚的构建了分子马达kinesin(驱动蛋白)和dynein(动力蛋白)与ATP(三磷酸腺苷)水解相关的动力学过程。并且以所构建的模型为基础，探索和研究了马达蛋白与外力和各种核苷酸浓度的关系，以及两种马达蛋白的协同运动等问题。内容主要表现在以下几个方面：
1.通过对马达蛋白kinesin的各种核苷酸状态的研究，提出处于“空状态”(freestate)的kinesin的核苷酸结合位点，不但可以结合ATP，而且可以再结合ADP(二磷酸腺苷)。通过将各种状态核苷酸状态做组合，排除掉那些不可能的状态，得到了ATP水解过程的流程图。笔者以此流程图为基础，将马达蛋白看作随机粒子，其运动几率源于流程图所给出的结果，这样本文得到了kinesin的运动速度随ATP、ADP浓度改变的曲线。
2.提出kinesin的向后运动几率与(D，T)态的趋向有关，如果处于ADP态的trailinghead(滞后的头)，没有向前迈出，而是原地与微管结合，然后释放ADP，则kinesin向后运动。Kinesin的运动几率会受到环境温度的影响，即Arrhenius公式可以解释kinesin运动几率随温度变化的情况。
3.笔者认为外力只对ATP的结合几率和水解所需时阆造成影响，给出了假定的影响函数F，以此为基础模拟外力对马达蛋白速度造成的影响。给出了蛋白的stallforce(使蛋白在微管上停止运动的外力大小)会随ATP浓度不同而有所改变的曲线。
4.笔者认为dynein的ATP水解位点有AAA1和AAA3两个，由此提出：单个dynein只有8nm和16nm两种步长，实验中所观测到的多步长分布是由于多个dynein的协同运动造成的。