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蛋白质分选与胞内运输调控机制是生物学的一个基本问题，已成为当代生物学的热点研究领域之一。水稻谷蛋白胞内转运决定因子研究不仅具有重大的理论意义也具有重要应用价值。理论上，它有助于逐步揭示高等生物的蛋白胞内转运调控机制。实践上，它可实现种子中外源有用蛋白定向运输、定点储藏从而提高外源蛋白表达和累积水平，加速培育保健功能性作物新品种的进程，并最终实现利用水稻种子系统作为生物反应器，产业化生产外源有用蛋白的目的。
水稻谷蛋白(glutelin)以60kDa的前前体谷蛋白(preproglutelin)形式在内质网上合成，共翻译去掉信号肽后，由此形成的前体谷蛋白(glutelinprecursor)被运输到高尔基体，在高尔基体，前体谷蛋白被压缩到由高尔基体衍生的运输小泡中，并由运输小泡介导被转运到蛋白储藏液泡(proteinstoragevacuole，PSV)，在PSV经液泡加工酶限定性水解为40kD的酸性(α)亚基和20kD的碱性(β)亚基，储藏在由PSV形成的PBII中。然而，谷蛋白胞内转运机制尚少见报道。利用N-甲基-N-亚硝基脲(N-methyl-N-nitrosourea，MNU)处理受精卵的方法，本实验室获得了一个水稻谷蛋白α-1，β-1亚基缺失，而57kDa前体增加的突变体EM1317。突变体中ER分子伴侣蛋白(BiP)表达量增加，暗示57kDa前体滞留在ER中。免疫荧光（或荧光染色）和免疫胶体金观察结果表明突变体的57kDa前体滞留在ER中，并与谷醇溶蛋白结合形成新型蛋白体。DNA测序分析结果表明，突变体中编码α-1和β-1亚基的gluA2基因第一个内含子5剪接位点处存在一个G到A的点突变，导致pre-mRNA的可变剪接，使得其成熟cDNA缺少了27个碱基对，其编码的蛋白缺失了九个氨基酸(GASLVYIIQ)。
利用氨基酸缺失和氨基酸置换进行的亚细胞共定位分析结果表明，所缺失的九个氨基酸中，VYXXQ是决定谷蛋白能否从ER运出至高尔基体进而转运到储藏型液泡的关键因子。由于所缺失的氨基酸既不处于谷蛋白的C端，同时对谷蛋白空间结构的破坏不改变VYXXQ的功能，因此VYXXQ不是ctVSD和psVSD，而是决定谷蛋白由ER逸出的基序。VYXXQ在谷蛋白Glu-A，Glu-B和GluC亚家族中是高度保守的，因此它在整体谷蛋白胞内转运过程中发挥重要作用。
本研究首次确定水稻谷蛋白自身所含胞内转运决定因子，为今后逐步揭示谷蛋白胞内转运调控机制奠定了基础。