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同一蛋白酶应该具有单一pI。但许多蛋白酶，如乙醇酸氧化酶(GO)和1，5-二磷酸核酮糖羧化/加氧酶(Rubisco)的pI是一个范围。本实验室首次发现，这与一种约2kDa富含苯丙氨酸的碱性短肽(BOP)有关。在天然状态和SDS-PAGE中，BOP通过疏水作用和离子键等非共价键与GO和Rubisco，以及它们的亚基结合;组成两种蛋白-BOP复合体GC和RC，多种亚基-BOP复合体。BOP普遍大量存在于多种动植物和微生物中，表明BOP应和多种蛋白结合。且BOP在SDS电泳中具有特殊的电泳行为，可以先往负极，再从负极回到正极。但其生理功能仍不清楚。 本论文发现，纳豆激酶(NK)和枯草杆菌蛋白酶(Subtilisin)呈现出多个pI;在点杂交(Dot blot)中均能被GC抗体、GO亚基抗体、rbc L-BOP抗体和rbc S-BOP抗体识别;SDS-醋酸纤维素薄膜电泳(SDS-CAME)中，会出现往负极泳动的蛋白;在SDS-PAGE分析中，未上样区域也出现蛋白条带。说明纳豆激酶和枯草杆菌蛋白酶均可能与BOP结合，形成另外两种蛋白-BOP复合体。 天然状态和SDS-裂解的纳豆激酶和枯草杆菌蛋白酶进行全波长扫描，发现天然状态的纳豆激酶和枯草杆菌蛋白酶吸收峰在280nm附近;经SDS-裂解的在257nm。说明BOP可能主要存在于纳豆激酶和枯草杆菌蛋白酶的内部。 在纳豆激酶和枯草杆菌蛋白酶的酶活性染色电泳中，出现先往负极，再从负极回到正极的特殊电泳行为。不仅使本泳道的底物分解，且导致相邻未上样泳道中底物也被分解，出现空斑。表明，BOP可能与酶活性中心紧密结合，形成酶活性中心-BOP复合体。