多肽：N-乙酰氨基半乳糖转移酶（ppGalNAc-T）能将N-乙酰氨基半乳糖（GalNAc）结合到蛋白质肽链的Ser 或Thr 上，是催化蛋白质O-糖基化修饰的起始糖基转移酶。人体中的ppGalNAc-T为一家族酶，迄今为止，己有16个成员被研究报道，它们在人体组织中的分布和体外多肽糖基化修饰的底物专一性都存在着差异。ppGalNAc-T 可以作为肿瘤标志物，如ppGalNAc-T6 是乳腺癌的标志分子，ppGalNAc-T13 是成神经细胞瘤的标志基因。最新研究发现ppGalNAc-T14 调控死亡受体Apo2L/TRAIL的糖基化修饰，ppGalNAc-T14的过表达能显著促进细胞的凋亡。 通过Blast 搜索，在我们前期研究中发现一个与ppGalNAc-T8 相似的EST序列，克隆出其ORF，命名为ppGalNAc-T18。ppGalNAc-T18蛋白为Ⅱ型膜蛋白，氨基酸序列包含ppGalNAc-T家族的所有基序（Motif）。 对ppGalNAc-T家族的进化树分析发现，ppGalNAc-T18 与ppGalNAc-T17、T8、T9 这四个基因形成一个亚类，我们将其命名为Y家族。与其他ppGalNAc-T 相比，Y家族的氨基酸序列在DXH motif和Gal/GalNAc-Tmotif中有好几处显著的突变。 体外酶活实验表明ppGalNAc-T18 没有对合成多肽的底物催化活性。 我们发现以ppGalNAc-T1为代表的W家族的3 处能结合供体UDP-GalNAc的氨基酸（H125，C212，C214）在ppGalNAc-T18中都发生了氨基酸突变，我们推测ppGalNAc-T18 丧失了对UDP-GalNAc的结合能力。 为进一步研究ppGalNAc-T18的功能，本研究设计了ppGalNAc-T18抗原，成功制备得到了ppGalNAc-T18 多克隆抗体。该抗体具有极高的特异性，其与其他ppGalNAc-T 不发生交叉反应。ppGalNAc-T18 抗体的获得为研究其生物学功能提供了强有力的工具。 RT-PCR 结果表明，ppGalNAc-T18 在肺癌细胞中的表达量很高。我们发现ppGalNAc-T18 在肺扁平上皮癌细胞QG56细胞中定位于高尔基体，这和其他ppGalNAc-T 在细胞中的定位一样。这提示我们，ppGalNAc-T18具有尚未知的生物学功能。 本论文对ppGalNAc-T18 这一新基因做了以上初步研究，为今后的进一步研究ppGalNAc-T18的生物学功能奠定了基础。