【摘 要】
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我们利用带有鼠Igκ链的V-J2-C区分泌信号的哺乳动物表达质粒pSecTagB,选用在中国最流行的II型HCV的cDNA,构建了三种去除羧端不同长度疏水区的E1重组表达质粒,表达产物分别终
【出 处】
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中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院
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我们利用带有鼠Igκ链的V-J2-C区分泌信号的哺乳动物表达质粒pSecTagB,选用在中国最流行的II型HCV的cDNA,构建了三种去除羧端不同长度疏水区的E1重组表达质粒,表达产物分别终止于E1羧端a.a310,a.a325,a.a340;同时在HCVE1基因上游融合了乙肝表面抗原前S1含肝细胞受体结合位点的preS1(21-47)序列用作鉴定和纯化的标识.在Hela细胞中的暂时表达产物S1E1t310,S1E1t325和S1E1t340都能被preS1单抗125E11和HCVE1多抗RE1135C所识别,表明三种重组蛋白都同时具有乙型肝炎病毒preS1和丙型肝炎病毒E1的双重抗原性.用自行设计的夹心ELISA法对细胞内和培养液中的产物进行了测定和比较,结果表明,去除E1羧端325-383区域最有利于重组蛋白分泌到胞外.建立了稳定表达S1E1t310,S1E1t325,S1E1t340的CHO细胞株,选择其中CHO/pSecS1E1t325-C2对表达的分泌蛋白进行了分析.利用preS1单抗偶联亲和柱可以在非变性条件下从细胞培养液中富集和纯化S1E1t325蛋白;糖苷酶分析结果表明,胞内外的蛋白均为Endo-H敏感型,这暗示e1蛋白即使经过高尔基体分泌到胞外,也没有进行复杂糖基化的修饰,对成熟病毒颗粒中被膜蛋白E1的糖基化修饰提出了一个新的认识.
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