蛋白质分子几乎可以自发地吸附于任何表面上。蛋白质吸附在生物芯片、生物材料和生物医学等诸多领域都有着广泛应用。但到目前为止,人们对蛋白质吸附的机理仍然缺乏深入的了解,在蛋白质吸附的研究中仍有许多基本问题尚未解决。本文对溶菌酶和BSA在纳米SiO₂和TiO₂上吸附的拉曼光谱进行了研究,尝试从复杂的拉曼光谱信息中获得蛋白质在吸附过程中高级结构变化的信息,揭示蛋白质吸附机理。通过测定两种蛋白质在纳米SiO₂和TiO₂上的吸附曲线和吸附等温线,确定了不同吸附条件下的吸附平衡时间和最大吸附量。采用共焦拉曼光谱仪,测定了两种蛋白质在纳米SiO₂和TiO₂上吸附的拉曼光谱,对拉曼检测过程中出现的问题及其解决方法进行了探讨。采用Lippert方法对溶菌酶在纳米TiO₂上吸附的拉曼光谱进行分析,考察了溶菌酶在吸附过程的二级结构变化。研究结果表明,拉曼光谱中包含了吸附过程中蛋白质高级结构变化的信息。溶菌酶在TiO₂上吸附后,构象发生了一定程度的变化。当溶菌酶和TiO₂的质量比为2.5:1时,α-螺旋含量有所增加,而β-折叠和无规则卷曲的变化较大,其含量分别减少和增加;当质量比为1.25:1时,各种二级结构含量变化均不大,α-螺旋含量有所下降,β-折叠的含量有所增加,无规则卷曲含量有所下降;当质量比为0.5:1时,α-螺旋和无规则卷曲含量下降,β-折叠的含量增大。由拉曼光谱解析蛋白质吸附过程中的结构变化,为实验研究蛋白质吸附这一复杂的现象提供了一条新途径。