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他们将测序正确的恶性疟原虫海南株裂殖子表面蛋白１（ＭＳＰ１）１７区基因克隆到原核表达载体ＰＷＲ４５０１中，构建成重组表达质粒ｐＷＲ４５０１／ＭＳＰ１－１７，以ＰＣＲ及酶切鉴定筛选出阳性重组克隆重后，经１ＰＴＧ诱导表达出相应抗原与β－半乳糖甙酶的合蛋白，分子量约为６６ＫＤ，用抗ＭＳＰ１ＭｃＡｂ５．２进行Ｗｅｓｔｅｒｎ ｂｌｏｔ和ＥＬＩＳＡ检测表明，表达的融合蛋白含有所需的恶性疟原虫抗原表位，具有一定的抗原性，为进一步研究ＭＳＰ１－１７基因的生物学及免疫学特性奠定了基础。